Alfa amilasi: normale, nel sangue, nelle urine, aumentata, diminuita


Lo studio dei medici dell'alfa amilasi prescrive principalmente per la diagnosi di pancreatite. Tuttavia, questa analisi può fornire informazioni preziose anche in caso di altre malattie. Cosa indica un aumento dell'α-amilasi nel sangue o nelle urine? Devo preoccuparmi se questo indicatore è al di fuori dell'intervallo normale e non ci sono sintomi?

Cos'è l'α-amilasi

È un enzima che si scompone e aiuta a digerire i carboidrati complessi - glicogeno e amido ("amylon" in greco - amido). È prodotto principalmente dalle ghiandole esocrine - salivare e pancreas, una piccola quantità è prodotta dalle ghiandole delle ovaie, dalle tube di Falloppio e dai polmoni. Il grosso di questo enzima si trova proprio nei succhi digestivi: nella saliva e nelle secrezioni pancreatiche. Ma una piccola concentrazione è presente anche nel siero del sangue, poiché le cellule di qualsiasi organo e tessuto si rinnovano costantemente.

Il sangue contiene due frazioni di α-amilasi:

  • pancreatico (frazione P) - 40% dell'amilasi totale;
  • salivare (tipo S) - 60%.

Tuttavia, lo studio delle singole frazioni di amilasi viene eseguito raramente, solo per indicazioni speciali. Molto spesso, è sufficiente determinare l'amilasi totale. In combinazione con i sintomi clinici, il suo aumento conferma la diagnosi di pancreatite acuta..

Questa è l'indicazione più comune per questo test. L'amilasi in questo caso sarà aumentata proprio a causa della frazione pancreatica. La sua molecola è piccola e ben filtrata attraverso i tubuli renali, quindi, con un aumento del suo contenuto nel sangue, sarà aumentata anche nelle urine (l'alfa amilasi nelle urine è comunemente chiamata diastasi).

Tasso di contenuto di amilasi

Gli enzimi sono proteine ​​che catalizzano la degradazione di sostanze complesse. La loro attività è solitamente misurata in IU (unità internazionali). Per 1 UI di attività enzimatica, viene presa una quantità tale da catalizzare la scissione di 1 μmol di una sostanza in 1 minuto in condizioni standard.

In passato, l'amido veniva utilizzato come substrato degradabile nella determinazione dell'attività dell'amilasi e lo iodio come indicatore (che, come sapete, colora il blu dell'amido). Meno intenso è il colore del substrato dopo la sua interazione con il siero studiato, maggiore è l'attività dell'amilasi in esso..

Ora vengono utilizzati metodi spettrofotometrici moderni.

I valori normali dell'alfa amilasi nelle donne e negli uomini adulti non differiscono e sono in media 20-100 UI / L, nelle urine - 10-124 UI / L. Tuttavia, gli standard possono differire da laboratorio a laboratorio..

Nei bambini, la produzione di questo enzima è molto inferiore. L'alfa amilasi nei neonati viene prodotta in quantità insignificanti; man mano che il sistema digestivo cresce e si sviluppa, la sua sintesi aumenta.

Alfa amilasi, norma livelli ematici per età

EtàAlfa amilasi totaleAmilasi pancreatica
NeonatoFino a 8 U / l1-3 U / l
Bambini sotto 1 anno5-65 U / l1-23 U / l
1 anno - 70 anni25-125 U / l8-51 U / l
Più di 70 anni20-160 U / l8-65 U / l

Quando viene prescritta un'analisi per l'α-amilasi

  • Per qualsiasi dolore addominale non chiaro, questo test è prescritto, principalmente per la diagnosi di pancreatite acuta (nel 75% dei casi di questa malattia, si trova un livello moltiplicato dell'enzima sia nel sangue che nelle urine).
  • Per la diagnosi di pancreatite cronica, lo studio di questo enzima è di minore importanza: in questo caso l'alfa amilasi viene aumentata molto meno frequentemente. In più della metà dei pazienti, il suo livello rimane normale, ma se le frazioni vengono esaminate, l'eccesso di attività dell'amilasi di tipo P rispetto al tipo S sarà di grande beneficio per la diagnosi di pancreatite cronica.
  • Per chiarire la diagnosi di parotite - infiammazione delle ghiandole salivari. In questo caso, la frazione S dell'enzima sarà aumentata nel sangue..
  • Per monitorare il trattamento del cancro al pancreas.
  • Dopo operazioni nella zona pancreatoduodenale.

Ragioni per un aumento dell'alfa amilasi nel sangue e nelle urine

Se le cellule del pancreas o della ghiandola salivare sono danneggiate, il loro contenuto in grandi quantità inizia ad essere assorbito nel flusso sanguigno e viene anche escreto nelle urine. Alcuni sono utilizzati nel fegato. Nelle malattie degli organi escretori (fegato, reni), aumenta anche il suo livello.

Le principali cause di iperamilasemia

Malattie del pancreas

  • Pancreatite acuta. L'aumento dell'alfa-amilasi viene rilevato all'inizio dell'attacco, raggiunge un massimo dopo 4-6 ore e diminuisce gradualmente dopo 3-4 giorni. In questo caso, il livello può superare la norma di 8-10 volte.
  • Esacerbazione della pancreatite cronica. In questo caso, l'attività dell'alfa amilasi aumenta 2-3 volte. (vedere Medicinali per la pancreatite cronica).
  • Tumori, calcoli, pseudocisti nel pancreas.

Associato a malattie degli organi vicini

  • Trauma addominale.
  • Condizione dopo operazioni sugli organi della cavità addominale e dello spazio retroperitoneale.
  • Attacco di colica epatica. Quando un calcolo passa attraverso il dotto biliare comune, il livello dell'enzima aumenta 3-4 volte, quindi torna alla normalità dopo 48-72 ore.

Malattie accompagnate da danni alle ghiandole salivari

  • Parotite (parotite).
  • Parotite.
  • Stomatite.
  • Nevralgia del nervo facciale.
  • Restringimento del dotto salivare dopo radioterapia nella zona della testa e del collo.

Condizioni in cui diminuisce l'utilizzo dell'amilasi

  • Insufficienza renale: l'escrezione di amilasi da parte dei reni è compromessa, da cui si accumula nel sangue.
  • Fibrosi o cirrosi epatica con funzionalità ridotta, poiché le cellule epatiche sono coinvolte nel metabolismo di questo enzima.
  • Malattie intestinali: infiammazione, ostruzione intestinale, peritonite. Come risultato di queste condizioni, l'enzima viene assorbito intensamente nel sangue..

Altre condizioni

  • Gravidanza extrauterina.
  • Cancro mammario.
  • Polmonite.
  • Tubercolosi.
  • Cancro ai polmoni
  • Cancro ovarico.
  • Feocromocitoma.
  • Malattie del sangue (mieloma multiplo).
  • Chetoacidosi nel diabete.
  • La macroamilasemia è una rara condizione congenita in cui l'amilasi forma composti con grandi proteine ​​e quindi non può essere filtrata dai reni.
  • Intossicazione da alcol.
  • Assunzione di alcuni farmaci: glucocorticoidi, oppiacei, tetraciclina, furosemide.

Diminuzione dei livelli di alfa amilasi

La rilevazione di una diminuzione di questo enzima nel sangue ha un valore diagnostico inferiore rispetto a un aumento. Di solito, questa situazione indica una massiccia necrosi delle cellule secernenti del pancreas nell'infiammazione acuta o una diminuzione del loro numero in un processo cronico..

La diminuzione dell'alfa amilasi sierica può essere un ulteriore criterio diagnostico per tali condizioni:

  • Necrosi pancreatica.
  • Pancreatite cronica con grave insufficienza enzimatica (in pazienti con sofferenza a lungo termine di questa malattia).
  • Grave epatite.
  • Tireotossicosi.
  • La fibrosi cistica è una malattia sistemica con danni alle ghiandole di secrezione esterna.

Si osserva una diminuzione dell'amilasi con ustioni massicce, tossicosi delle donne in gravidanza, diabete mellito. Livelli elevati di colesterolo e trigliceridi possono anche abbassare i livelli di amilasi.

Analisi del sangue per l'amilasi

Valori normali

Amilasi totale per età

  • 0-30 giorni (neonato): 0-6 unità / l;
  • 31-182 giorni: 1-17 unità / l;
  • 183-365 giorni: 6-44 unità / l;
  • 1-3 anni: 8-79 unità / l;
  • 4-17 anni: 21-110 unità / l;
  • dopo 18 anni (adulti): 26-102 unità / l.

Amilasi pancreatica per età

  • 0-24 mesi: 0-20 unità / l;
  • 2-18 anni: 9-35 unità / l;
  • dopo 18 anni: 11-54 unità / l.

(Attenzione, gli intervalli di controllo possono differire da laboratorio a laboratorio, quindi, in caso di esami del sangue e delle urine, prestare attenzione agli intervalli indicati nel referto).

Cos'è l'amilasi?

Amilasi (alfa-amilasi) - sono un gruppo di enzimi che vengono utilizzati per abbattere i carboidrati complessi; all'interno del pancreas, che è una ghiandola esocrina, l'enzima viene sintetizzato dalle cellule acinose e quindi viaggia attraverso i dotti pancreatici e raggiunge il tratto digestivo.

Le amilasi sono prodotte anche dalle ghiandole salivari, dalla mucosa dell'intestino tenue, dalle ovaie, dalla placenta e dal fegato. Gli isoenzimi del pancreas e della saliva si trovano nel sangue, ad alta concentrazione all'esame.

In condizioni normali, l'amilasi è presente in piccole quantità nel sangue e nelle urine, tuttavia, quando le cellule del pancreas hanno dei problemi, come la pancreatite o quando il pancreas è bloccato da una pietra, o in rari casi da un tumore, gli enzimi sono più facili da entrare in circolazione, quindi la loro concentrazione aumenta come in sangue e urina (l'amilasi lascia il corpo attraverso l'urina).

Un test dell'amilasi viene spesso utilizzato dai medici per diagnosticare la pancreatite. Lo studio dell'amilasi pancreatica (isoenzima P dell'amilasi) è particolarmente utile per la diagnosi di laboratorio della pancreatite acuta.

Il siero totale (nel sangue) è ancora il test diagnostico più utilizzato per la pancreatite acuta ed è giustificato con una precisione del 95% (accuratezza del test diagnostico significa la sua capacità di fornire valori reali).

Il problema con questa analisi, però, è la specificità relativamente bassa, che va dal 70 all'80% (la specificità di un test diagnostico è definita come la capacità di identificare correttamente le persone sane, cioè quelle che non sono affette dalla malattia o condizione da rilevare).

Interpretazione delle deviazioni

Amilasi totale

Durante gli episodi di pancreatite acuta, i livelli sierici di amilasi aumentano temporaneamente, tra 2 e 12 ore dopo l'inizio dell'attacco. La concentrazione torna alla normalità durante il terzo o quarto giorno. Il picco ottenuto tra le 12 e le 72 ore è solitamente 4-6 volte il massimo del valore normale, ma in un numero significativo di pazienti il ​​valore aumenta meno e spesso non aumenta affatto. Tuttavia, va notato che l'aumento dell'attività enzimatica non è proporzionale alla gravità del disturbo..

Nella pancreatite acuta associata a iperlipidemia, l'amilasi sierica può mascherarsi e apparire normale, probabilmente a causa dell'effetto di alti livelli di lipidi sulla lettura calorimetrica del test.

Una parte significativa dell'enzima viene escreta nelle urine, quindi all'aumento dell'attività sierica corrisponde un aumento dell'amilasi urinaria, che aumenta in molti più pazienti che nel siero, raggiunge livelli più alti e rimane alta per lunghi periodi.

Nella pancreatite silente cronica, sia l'attività sierica che l'attività dell'amilasi urinaria sono generalmente inferiori al normale.

L'amilasi totale non è un indicatore specifico della funzione pancreatica poiché è prodotta da vari organi. Livelli elevati sono stati trovati anche in altre malattie e situazioni che non colpiscono il pancreas, come:

  • parotite;
  • ostruzione dei dotti salivari;
  • gravidanza extrauterina;
  • ostruzione / influenza intestinale.

Nella pancreatite acuta, l'amilasi di solito aumenta contemporaneamente alla lipasi pancreatica, ma in alcuni casi quest'ultima può:

  • aumenta più a lungo;
  • e rimane a un livello elevato più a lungo.

La pancreatite cronica è spesso associata all'alcolismo. Può anche essere causato da traumi o ostruzione dei dotti pancreatici o essere associato a malattie genetiche come la fibrosi cistica.

Un aumento dell'alfa-amilasi sierica totale non è un indicatore specifico delle malattie pancreatiche, poiché questo enzima è prodotto anche dalle ghiandole salivari, dalla mucosa dell'intestino tenue, dalle ovaie, dalla placenta e dal fegato. Ci sono due isoenzimi nel siero, nel pancreas e nella salivare. L'amilasi pancreatica è più utile dell'amilasi generale per la diagnosi e il controllo della pancreatite acuta.

I valori enzimatici possono anche essere significativamente aumentati nelle persone con ostruzione e cancro al pancreas.

Valori bassi nei pazienti con pancreatite fanno invece pensare a un danno irreversibile alle cellule pancreatiche.

Amilasi pancreatica

In caso di pancreatite acuta, l'amilasi pancreatica di solito rimane elevata per le prime 12 ore dall'inizio dell'attacco e continua per 3-4 giorni, raggiungendo solitamente 4-6 volte il valore normale massimo.

L'esame della forma del pancreas non aiuta a diagnosticare il cancro del pancreas.

Lo studio dell'amilasi pancreatica durante gli attacchi di pancreatite acuta è l'unico modo per diagnosticare la pancreatite cronica.

Infine, un leggero aumento (fino a 78 U / L) può avere una scarsa rilevanza clinica..

Valori bassi di amilasi:

Livelli elevati di amilasi:

  • abuso di alcol (alcolismo);
  • chetoacidosi diabetica;
  • pietre nella cistifellea;
  • gravidanza;
  • infiammazione delle ghiandole salivari;
  • iperlipidemia;
  • ipertiroidismo;
  • porcellino;
  • ostruzione delle vie biliari;
  • pancreatite;
  • perforazione intestinale;
  • perforazione ulcerosa.

Attenzione, elenco non esaustivo. Va anche notato che spesso piccole deviazioni dagli intervalli di riferimento possono non essere clinicamente rilevanti..

Fattori che influenzano le analisi

Un certo numero di farmaci può interferire con i risultati del test, inclusi alcuni farmaci antinfiammatori, pillole anticoncezionali, cortisone,... e bere alcolici poco prima del test.

Generale

Il valore complessivo può essere superiore al normale nei pazienti con macroemazemia.

La macroamilasi è una forma di amilasi presente nel siero del sangue e ha un alto peso molecolare. Sono state suggerite diverse cause di macroamilasemia, ad esempio, si pensa che l'amilasi formi un complesso con l'immunoglobulina. La macroamilasi non può essere escreta nelle urine perché è troppo grande e quindi di solito aumenta l'amilasi sierica. In questo caso, un valore alto non viene utilizzato per diagnosticare la pancreatite..

Lo studio simultaneo dell'amilasi sierica e urinaria permette di capire se il paziente soffre di macroemazemia.

I valori possono anche aumentare di una varietà di altre condizioni e malattie, ad esempio:

  • calcoli con la cistifellea
  • cancro ovarico;
  • cancro ai polmoni;
  • gravidanza extrauterina;
  • appendicite acuta;
  • chetoacidosi diabetica;
  • parotite;
  • blocco intestinale;
  • ulcera perforata.

In questi casi l'analisi perde la sua utilità diagnostica..

Pancreatico

I risultati dell'esame della forma del pancreas possono essere elevati nei pazienti con macroemazemia.

Lo studio dell'amilasi pancreatica durante gli attacchi di pancreatite acuta è l'unico modo per diagnosticare la pancreatite cronica.

Quando e perché è necessario un test dell'amilasi

Nella maggior parte dei casi, un aumento dell'amilasi sierica è causato da un aumento della quantità di un enzima che entra nel flusso sanguigno e / o da una diminuzione della sua escrezione. Il test viene utilizzato principalmente per diagnosticare e controllare la pancreatite acuta e altri disturbi del pancreas e viene eseguito contemporaneamente alla lipasi.

Il livello può anche essere aumentato in caso di cancro al pancreas, ma di solito l'aumento si verifica troppo tardi per avere un'utilità diagnostica, tuttavia i risultati possono essere utilizzati per verificare se la terapia del cancro è efficace in caso di cancro.

Infine, è prescritto dai medici in caso di sintomi ancora non spiegati, ad esempio:

  • forte dolore addominale;
  • febbre (temperatura elevata);
  • diminuzione dell'appetito;
  • nausea.

Preparazione per l'analisi

Il paziente non deve aver consumato alcol nelle 24 ore precedenti e deve sottoporsi alla procedura a stomaco vuoto.

Analisi del sangue biochimica - norme, significato e decodifica degli indicatori in uomini, donne e bambini (per età). Attività enzimatica: amilasi, ALAT, ASAT, GGT, CF, LDH, lipasi, pepsinogeni, ecc..

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Di seguito considereremo cosa dice ogni indicatore di un esame del sangue biochimico, quali sono i suoi valori di riferimento e la decodifica. In particolare, parleremo degli indicatori dell'attività enzimatica, determinati nell'ambito di questo test di laboratorio..

Alfa-amilasi (amilasi)

L'alfa-amilasi (amilasi) è un enzima coinvolto nella scomposizione dell'amido alimentare in glicogeno e glucosio. L'amilasi è prodotta dal pancreas e dalle ghiandole salivari. Inoltre, l'amilasi delle ghiandole salivari è di tipo S e l'amilasi del pancreas è di tipo P, ma entrambi i tipi di enzima sono presenti nel sangue. La determinazione dell'attività dell'alfa-amilasi nel sangue è un calcolo dell'attività di entrambi i tipi di enzima. Poiché questo enzima è prodotto dal pancreas, la determinazione della sua attività nel sangue viene utilizzata per diagnosticare le malattie di questo organo (pancreatite, ecc.). Inoltre, l'attività dell'amilasi può indicare la presenza di altre gravi anomalie degli organi addominali, il cui decorso porta all'irritazione del pancreas (ad esempio, peritonite, appendicite acuta, ostruzione intestinale, gravidanza ectopica). Pertanto, la determinazione dell'attività dell'alfa-amilasi nel sangue è un importante test diagnostico per varie patologie degli organi addominali..

Di conseguenza, la determinazione dell'attività dell'alfa-amilasi nel sangue nell'ambito dell'analisi biochimica è prescritta nei seguenti casi:

  • Patologia del pancreas sospetta o precedentemente identificata (pancreatite, tumori);
  • Colelitiasi;
  • Parotite (malattia delle ghiandole salivari);
  • Grave dolore addominale o lesione addominale;
  • Qualsiasi patologia dell'apparato digerente;
  • Fibrosi cistica sospetta o precedentemente identificata.

Normalmente, l'attività dell'amilasi ematica negli uomini e nelle donne adulti, così come nei bambini di età superiore a 1 anno, è di 25-125 U / l (16-30 μcatal / l). Nei bambini del primo anno di vita, la normale attività dell'enzima nel sangue varia da 5 a 65 U / L, a causa di una bassa produzione di amilasi dovuta a una piccola quantità di alimenti amidacei nella dieta di un bambino.

Un aumento dell'attività dell'alfa-amilasi nel sangue può indicare le seguenti malattie e condizioni:

  • Pancreatite (acuta, cronica, reattiva);
  • Una cisti o un tumore del pancreas;
  • Blocco del dotto pancreatico (es. Calcoli, aderenze, ecc.);
  • Macroamilasemia;
  • Infiammazione o danno alle ghiandole salivari (ad esempio, con la parotite);
  • Peritonite o appendicite acuta;
  • Perforazione (perforazione) di un organo cavo (ad esempio, stomaco, intestino);
  • Diabete mellito (durante la chetoacidosi);
  • Malattie delle vie biliari (colecistite, calcoli biliari);
  • Insufficienza renale;
  • Gravidanza extrauterina;
  • Malattie dell'apparato digerente (ad esempio, ulcera peptica dello stomaco o del duodeno, ostruzione intestinale, infarto intestinale);
  • Trombosi vascolare del mesentere dell'intestino;
  • Rottura dell'aneurisma aortico;
  • Chirurgia o trauma agli organi addominali;
  • Neoplasie maligne.

Una diminuzione dell'attività dell'alfa-amilasi nel sangue (valori intorno allo zero) può indicare le seguenti malattie:
  • Insufficienza del pancreas;
  • Fibrosi cistica;
  • Conseguenze della rimozione del pancreas;
  • Epatite acuta o cronica;
  • Necrosi pancreatica (morte e decadimento del pancreas nella fase finale);
  • Tireotossicosi (alti livelli di ormoni tiroidei nel corpo);
  • Tossicosi delle donne in gravidanza.

Alanina aminotransferasi (ALT)

L'alanina aminotransferasi (ALT) è un enzima che trasferisce l'amminoacido alanina da una proteina all'altra. Di conseguenza, questo enzima svolge un ruolo chiave nella sintesi proteica, nel metabolismo degli amminoacidi e nella produzione di energia da parte delle cellule. L'ALT agisce all'interno delle cellule, quindi normalmente il suo contenuto e la sua attività sono maggiori nei tessuti e negli organi, e nel sangue, rispettivamente, inferiori. Quando l'attività dell'ALT nel sangue aumenta, ciò indica danni a organi e tessuti e il rilascio dell'enzima da essi nella circolazione sistemica. E poiché la maggiore attività dell'ALT si nota nelle cellule del miocardio, del fegato e dei muscoli scheletrici, un aumento dell'enzima attivo nel sangue indica il danno che si è verificato a questi, questi tessuti.

L'attività più pronunciata dell'ALT nel sangue aumenta con il danno alle cellule del fegato (ad esempio, nell'epatite tossica e virale acuta). Inoltre, l'attività dell'enzima aumenta anche prima dello sviluppo di ittero e altri segni clinici di epatite. Un aumento leggermente inferiore dell'attività enzimatica si osserva nelle ustioni, nell'infarto del miocardio, nella pancreatite acuta e nelle patologie epatiche croniche (tumore, colangite, epatite cronica, ecc.).

Considerando il ruolo e gli organi in cui agisce l'ALT, le seguenti condizioni e malattie sono indicazioni per determinare l'attività dell'enzima nel sangue:

  • Eventuali malattie del fegato (epatite, tumori, colestasi, cirrosi, avvelenamento);
  • Sospetto infarto miocardico acuto;
  • Patologia muscolare;
  • Monitorare lo stato del fegato durante l'assunzione di farmaci che influiscono negativamente su questo organo;
  • Esami preventivi;
  • Screening di potenziali donatori di sangue e organi;
  • Esame di persone che potrebbero essere state infettate da epatite a causa del contatto con persone affette da epatite virale.

Normalmente, l'attività dell'ALT nel sangue nelle donne adulte (di età superiore ai 18 anni) dovrebbe essere inferiore a 31 U / L e negli uomini - inferiore a 41 U / L. Nei bambini di età inferiore a un anno, la normale attività di ALT è inferiore a 54 U / l, 1-3 anni - meno di 33 U / l, 3-6 anni - meno di 29 U / l, 6-12 anni - inferiore a 39 U / l. Nelle ragazze adolescenti di età compresa tra 12 e 17 anni, la normale attività dell'ALT è inferiore a 24 U / l e nei ragazzi di età compresa tra 12 e 17 anni - inferiore a 27 U / l. Nei ragazzi e nelle ragazze di età superiore ai 17 anni, l'attività di ALT è normalmente la stessa degli uomini e delle donne adulti..

Un aumento dell'attività di ALAT nel sangue può indicare le seguenti malattie e condizioni:

  • Malattie epatiche acute o croniche (epatite, cirrosi, epatosi grassa, tumore o metastasi nel fegato, danno epatico alcolico, ecc.);
  • Ittero ostruttivo (blocco del dotto biliare con una pietra, tumore, ecc.);
  • Pancreatite acuta o cronica;
  • Infarto miocardico acuto;
  • Miocardite acuta;
  • Distrofia miocardica;
  • Malattia da colpo di calore o ustione;
  • Shock;
  • Ipossia;
  • Trauma o necrosi (morte) dei muscoli di qualsiasi localizzazione;
  • Miosite;
  • Miopatie;
  • Anemia emolitica di qualsiasi origine;
  • Insufficienza renale;
  • Preeclampsia;
  • Filariosi;
  • Assunzione di farmaci tossici per il fegato.

Un aumento dell'attività di ALAT nel sangue può indicare le seguenti malattie e condizioni:
  • Carenza di vitamina B.6;
  • Stadi terminali di insufficienza epatica;
  • Danno epatico esteso (necrosi o cirrosi della maggior parte dell'organo);
  • Ittero ostruttivo.

Aspartato aminotransferasi (AsAT)

L'aspartato aminotransferasi (ASAT) è un enzima che fornisce una reazione di trasferimento di gruppi amminici tra aspartato e alfa-chetoglutarato per formare acido ossalacetico e glutammato. Di conseguenza, l'ASAT svolge un ruolo chiave nella sintesi e nella scomposizione degli amminoacidi, nonché nella generazione di energia nelle cellule..

AST, come ALT, è un enzima intracellulare, poiché agisce principalmente all'interno delle cellule e non nel sangue. Di conseguenza, la concentrazione di AST nei tessuti normali è maggiore che nel sangue. La maggiore attività dell'enzima si osserva nelle cellule del miocardio, muscoli, fegato, pancreas, cervello, reni, polmoni, nonché nei leucociti e negli eritrociti. Quando l'attività dell'AST aumenta nel sangue, ciò indica il rilascio dell'enzima dalle cellule nella circolazione sistemica, che si verifica quando gli organi sono danneggiati in cui è presente una grande quantità di AST. Cioè, l'attività dell'AST nel sangue aumenta notevolmente nelle malattie del fegato, pancreatite acuta, danni muscolari, infarto del miocardio.

La determinazione dell'attività AST nel sangue è indicata per le seguenti condizioni o malattie:

  • Malattia del fegato;
  • Diagnostica infarto miocardico acuto e altre patologie del muscolo cardiaco;
  • Malattie dei muscoli del corpo (miosite, ecc.);
  • Esami preventivi;
  • Screening di potenziali donatori di sangue e organi;
  • Esame di persone che sono state in contatto con pazienti con epatite virale;
  • Controllo dello stato del fegato durante l'assunzione di farmaci che influiscono negativamente sull'organo.

Normalmente, l'attività AST negli uomini adulti è inferiore a 47 U / L e nelle donne inferiore a 31 U / L. L'attività dell'AST nei bambini normalmente varia a seconda dell'età:
  • Bambini di età inferiore a un anno - meno di 83 U / l;
  • Bambini 1-3 anni - meno di 48 U / l;
  • Bambini 3-6 anni - meno di 36 U / l;
  • Bambini da 6 a 12 anni - meno di 47 U / l;
  • Bambini da 12 a 17 anni: ragazzi - meno di 29 U / l, ragazze - meno di 25 U / l;
  • Adolescenti di età superiore ai 17 anni - come donne e uomini adulti.

Un aumento dell'attività dell'AST nel sangue si osserva nelle seguenti malattie e condizioni:
  • Infarto miocardico acuto;
  • Miocardite acuta, cardiopatia reumatica;
  • Shock cardiogeno o tossico;
  • Trombosi dell'arteria polmonare;
  • Insufficienza cardiaca;
  • Malattie dei muscoli scheletrici (miosite, miopatia, polimialgia);
  • Distruzione di un gran numero di muscoli (p. Es., Traumi estesi, ustioni, necrosi);
  • Attività fisica elevata;
  • Colpo di calore;
  • Malattie del fegato (epatite, colestasi, cancro e metastasi epatiche, ecc.);
  • Pancreatite;
  • Consumo di alcool;
  • Insufficienza renale;
  • Neoplasie maligne;
  • Anemie emolitiche;
  • Talassemia major;
  • Malattie infettive durante le quali vengono danneggiati i muscoli scheletrici, il muscolo cardiaco, i polmoni, il fegato, gli eritrociti, i leucociti (ad esempio, setticemia, mononucleosi infettiva, herpes, tubercolosi polmonare, febbre tifoide);
  • Condizione dopo chirurgia cardiaca o angiocardiografia;
  • Ipotiroidismo (bassi livelli di ormoni tiroidei nel sangue);
  • Blocco intestinale;
  • Acidosi lattica;
  • Legionellosi;
  • Ipertermia maligna (aumento della temperatura corporea);
  • Infarto renale;
  • Ictus (emorragico o ischemico);
  • Avvelenamento da funghi velenosi;
  • Assunzione di farmaci che influiscono negativamente sul fegato.

Una diminuzione dell'attività dell'AST nel sangue si osserva nelle seguenti malattie e condizioni:
  • Carenza di vitamina B.6;
  • Danno epatico grave e massiccio (ad esempio, rottura del fegato, necrosi di gran parte del fegato, ecc.);
  • Insufficienza epatica allo stadio terminale.

Gamma glutamil transferasi (GGT)

La gamma glutamiltransferasi (GGT), chiamata anche gamma glutamiltranspeptidasi (GGT), è un enzima che trasferisce l'amminoacido gamma glutamile da una molecola proteica a un'altra. Questo enzima si trova in maggior quantità nelle membrane delle cellule con capacità secretoria o di assorbimento, ad esempio nelle cellule dell'epitelio delle vie biliari, dei tubuli epatici, dei tubuli renali, dei dotti escretori del pancreas, del bordo del pennello dell'intestino tenue, ecc. Di conseguenza, questo enzima è più attivo nei reni, nel fegato, nel pancreas e nel bordo della spazzola dell'intestino tenue..

GGT è un enzima intracellulare, quindi la sua attività è normalmente bassa nel sangue. E quando l'attività della GGT nel sangue aumenta, ciò indica un danno alle cellule che sono ricche di questo enzima. Cioè, la maggiore attività della GGT nel sangue è caratteristica di qualsiasi malattia del fegato con danni alle sue cellule (anche quando si beve alcolici o si assumono farmaci). Inoltre, questo enzima è molto specifico per il danno epatico, ovvero un aumento della sua attività nel sangue consente di determinare con precisione il danno di questo particolare organo, soprattutto quando altre analisi possono essere interpretate in modo ambiguo. Ad esempio, se c'è un aumento dell'attività dell'AST e della fosfatasi alcalina, questo può essere innescato dalla patologia non solo del fegato, ma anche del cuore, dei muscoli o delle ossa. In questo caso, la determinazione dell'attività GGT consentirà di identificare l'organo malato, poiché se la sua attività è aumentata, allora alti valori di AST e fosfatasi alcalina sono dovuti a danni al fegato. E se l'attività di GGT è normale, l'alta attività di AST e fosfatasi alcalina è dovuta alla patologia dei muscoli o delle ossa. Ecco perché la determinazione dell'attività GGT è un importante test diagnostico per rilevare patologie o danni al fegato..

La determinazione dell'attività GGT è indicata per le seguenti malattie e condizioni:

  • Diagnostica e controllo del decorso delle patologie del fegato e delle vie biliari;
  • Monitoraggio dell'efficacia della terapia contro l'alcolismo;
  • Identificazione di metastasi epatiche in tumori maligni di qualsiasi localizzazione;
  • Valutazione del decorso del cancro della prostata, del pancreas e dell'epatoma;
  • Valutazione dello stato del fegato durante l'assunzione di farmaci che influiscono negativamente sull'organo.

Normalmente, l'attività di GGT nel sangue nelle donne adulte è inferiore a 36 U / ml e negli uomini inferiore a 61 U / ml. La normale attività della GGT nel siero del sangue nei bambini dipende dall'età ed è la seguente:
  • Neonati sotto i 6 mesi - meno di 204 U / ml;
  • Bambini 6-12 mesi - meno di 34 U / ml;
  • Bambini 1-3 anni - meno di 18 U / ml;
  • Bambini 3-6 anni - meno di 23 U / ml;
  • Bambini da 6 a 12 anni - meno di 17 U / ml;
  • Adolescenti 12-17 anni: ragazzi - meno di 45 U / ml, ragazze - meno di 33 U / ml;
  • Adolescenti dai 17 ai 18 anni - come gli adulti.

Quando si valuta l'attività della GGT nel sangue, è necessario ricordare che l'attività dell'enzima è maggiore, maggiore è il peso corporeo della persona. Nelle donne in gravidanza nelle prime settimane di gravidanza, l'attività GGT è ridotta.

Un aumento dell'attività GGT può essere osservato nelle seguenti malattie e condizioni:

  • Qualsiasi malattia del fegato e delle vie biliari (epatite, danno epatico tossico, colangite, calcoli nella cistifellea, tumori e metastasi nel fegato);
  • Mononucleosi infettiva;
  • Pancreatite (acuta e cronica);
  • Tumori del pancreas, prostata;
  • Esacerbazione di glomerulonefrite e pielonefrite;
  • Bere bevande alcoliche;
  • Assunzione di farmaci tossici per il fegato.

Fosfatasi acida (AC)

La fosfatasi acida (AC) è un enzima coinvolto nello scambio di acido fosforico. È prodotto in quasi tutti i tessuti, ma la più alta attività dell'enzima si nota nella ghiandola prostatica, nel fegato, nelle piastrine e negli eritrociti. Normalmente, l'attività della fosfatasi acida nel sangue è bassa, poiché l'enzima si trova nelle cellule. Di conseguenza, si nota un aumento dell'attività dell'enzima con la distruzione delle cellule ricche di esso e il rilascio di fosfatasi nella circolazione sistemica. Negli uomini, metà della fosfatasi acida presente nel sangue è prodotta dalla ghiandola prostatica. E nelle donne, la fosfatasi acida nel sangue appare dal fegato, dagli eritrociti e dalle piastrine. Ciò significa che l'attività dell'enzima consente di rilevare malattie della ghiandola prostatica negli uomini, nonché patologie del sistema sanguigno (trombocitopenia, malattia emolitica, tromboembolia, mieloma multiplo, malattia di Paget, malattia di Gaucher, malattia di Niemann-Pick, ecc.) In entrambi i sessi.

La determinazione dell'attività della fosfatasi acida è indicata per sospette malattie della prostata negli uomini e malattie epatiche o renali in entrambi i sessi.

Gli uomini dovrebbero ricordare che un esame del sangue per l'attività della fosfatasi acida dovrebbe essere effettuato almeno 2 giorni (e preferibilmente 6-7 giorni) dopo aver subito qualsiasi manipolazione che interessa la ghiandola prostatica (ad esempio, massaggio prostatico, ecografia transrettale, biopsia, ecc.)... Inoltre, i rappresentanti di entrambi i sessi dovrebbero anche sapere che l'analisi per l'attività della fosfatasi acida viene eseguita non prima di due giorni dopo gli esami strumentali della vescica e dell'intestino (cistoscopia, sigmoidoscopia, colonscopia, esame digitale dell'ampolla rettale, ecc.).

Normalmente, l'attività della fosfatasi acida nel sangue negli uomini è 0 - 6,5 U / L e nelle donne - 0 - 5,5 U / L.

Un aumento dell'attività della fosfatasi acida nel sangue si nota nelle seguenti malattie e condizioni:

  • Malattie della ghiandola prostatica negli uomini (cancro alla prostata, adenoma prostatico, prostatite);
  • Malattia di Paget;
  • Malattia di Gaucher;
  • Malattia di Niemann-Pick;
  • Mieloma multiplo;
  • Tromboembolia;
  • Malattia emolitica;
  • Trombocitopenia dovuta alla distruzione delle piastrine;
  • Osteoporosi;
  • Malattie del sistema reticoloendoteliale;
  • Patologia del fegato e delle vie biliari;
  • Metastasi ossee in tumori maligni di varia localizzazione;
  • Procedure diagnostiche eseguite sugli organi del sistema genito-urinario (esame digitale rettale, raccolta delle secrezioni prostatiche, colonscopia, cistoscopia, ecc.).

Creatina fosfochinasi (CPK)

La creatina fosfochinasi (CPK) è anche chiamata creatina chinasi (CK). Questo enzima catalizza il processo di scissione di un residuo di acido fosforico dall'ATP (acido adenosina trifosforico) per formare ADP (acido adenosina difosforico) e creatina fosfato. La creatina fosfato è importante per i normali processi metabolici e per la contrazione e il rilassamento muscolare. La creatinfosfochinasi si trova in quasi tutti gli organi e tessuti, ma la maggior parte di questo enzima si trova nei muscoli e nel miocardio. La quantità minima di creatinfosfochinasi si trova nel cervello, nella ghiandola tiroidea, nell'utero e nei polmoni.

Normalmente, il sangue contiene una piccola quantità di creatinchinasi e la sua attività può aumentare con danni ai muscoli, al miocardio o al cervello. Esistono tre varianti di creatina chinasi: KK-MM, KK-MB e KK-BB e KK-MM è una sottospecie dell'enzima muscolare, KK-MB è una sottospecie del miocardio e KK-BB è una sottospecie del cervello. Normalmente, il 95% della creatina chinasi nel sangue è del sottotipo KK-MM e le sottospecie KK-MB e KK-BB sono determinate in tracce. Attualmente, la determinazione dell'attività della creatina chinasi nel sangue implica la valutazione dell'attività di tutte e tre le sottospecie.

Le indicazioni per determinare l'attività della CPK nel sangue sono le seguenti condizioni:

  • Malattie acute e croniche del sistema cardiovascolare (infarto miocardico acuto);
  • Malattie muscolari (miopatia, distrofia muscolare, ecc.);
  • Malattie del sistema nervoso centrale;
  • Malattie della tiroide (ipotiroidismo);
  • Lesioni;
  • Tumori maligni di qualsiasi posizione.

Normalmente, l'attività della creatinfosfochinasi nel sangue negli uomini adulti è inferiore a 190 U / L e nelle donne - inferiore a 167 U / L. Nei bambini l'attività enzimatica assume normalmente i seguenti valori, a seconda dell'età:
  • I primi cinque giorni di vita - fino a 650 U / l;
  • 5 giorni - 6 mesi - 0-295 U / l;
  • 6 mesi - 3 anni - meno di 220 U / l;
  • 3-6 anni - meno di 150 U / l;
  • 6-12 anni: ragazzi - meno di 245 U / le ragazze - meno di 155 U / l;
  • 12-17 anni: ragazzi - meno di 270 U / l, ragazze - meno di 125 U / l;
  • Più di 17 anni - come gli adulti.

Un aumento dell'attività della creatinfosfochinasi nel sangue si osserva nelle seguenti malattie e condizioni:
  • Infarto miocardico acuto;
  • Miocardite acuta;
  • Cardiopatia cronica (distrofia miocardica, aritmia, angina pectoris instabile, insufficienza cardiaca congestizia);
  • Lesione o intervento chirurgico posticipato al cuore e ad altri organi;
  • Danno cerebrale acuto;
  • Coma;
  • Danni ai muscoli scheletrici (traumi estesi, ustioni, necrosi, scosse elettriche);
  • Malattie muscolari (miosite, polimialgia, dermatomiosite, polimiosite, miodistrofia, ecc.);
  • Ipotiroidismo (bassi livelli di ormoni tiroidei);
  • Iniezioni endovenose e intramuscolari;
  • Malattia mentale (schizofrenia, epilessia);
  • Embolia polmonare;
  • Forti contrazioni muscolari (parto, spasmi, crampi);
  • Tetano;
  • Attività fisica elevata;
  • Fame;
  • Disidratazione (disidratazione del corpo sullo sfondo di vomito, diarrea, sudorazione profusa, ecc.);
  • Ipotermia prolungata o surriscaldamento;
  • Tumori maligni della vescica, dell'intestino, della mammella, dell'intestino, dell'utero, dei polmoni, della prostata, del fegato.

Una diminuzione dell'attività della creatinfosfochinasi nel sangue si osserva nelle seguenti malattie e condizioni:
  • Soggiorno prolungato in uno stato sedentario (ipodynamia);
  • Piccola massa muscolare.

Creatina fosfochinasi, subunità MV (CPK-MB)

Una sottospecie di creatina chinasi CPK-MB è contenuta esclusivamente nel miocardio, nel sangue normalmente è molto piccola. Si osserva un aumento dell'attività di CPK-MB nel sangue con la distruzione delle cellule muscolari cardiache, cioè con infarto miocardico. L'aumentata attività dell'enzima viene registrata da 4 a 8 ore dopo un infarto, raggiunge un massimo dopo 12 a 24 ore e il 3 ° giorno, con il normale corso del recupero del muscolo cardiaco, l'attività di CPK-MB ritorna alla normalità. Ecco perché la determinazione dell'attività del CPK-MB viene utilizzata per la diagnosi dell'infarto miocardico e il successivo monitoraggio dei processi di recupero nel muscolo cardiaco. Considerando il ruolo e la posizione di CPK-MB, la determinazione dell'attività di questo enzima viene mostrata solo per la diagnosi di infarto miocardico e distinguendo questa malattia da un infarto polmonare o da un grave attacco di angina pectoris..

Normalmente, l'attività di CPK-MB nel sangue di uomini e donne adulti, così come i bambini, è inferiore a 24 U / L.

Si osserva un aumento dell'attività di CPK-MB nelle seguenti malattie e condizioni:

  • Infarto miocardico acuto;
  • Miocardite acuta;
  • Danno miocardico tossico dovuto ad avvelenamento o una malattia infettiva;
  • Condizioni dopo trauma, operazioni e procedure diagnostiche sul cuore;
  • Cardiopatia cronica (distrofia miocardica, insufficienza cardiaca congestizia, aritmia);
  • Embolia polmonare;
  • Malattie e lesioni dei muscoli scheletrici (miosite, dermatomiosite, degenerazione, traumi, interventi chirurgici, ustioni);
  • Shock;
  • sindrome di Reye.

Lattato deidrogenasi (LDH)

La lattato deidrogenasi (LDH) è un enzima che facilita la reazione di conversione del lattato in piruvato, e quindi è molto importante per la produzione di energia da parte delle cellule. L'LDH si trova normalmente sia nel sangue che nelle cellule di quasi tutti gli organi, tuttavia la maggior quantità di enzima si fissa nel fegato, muscoli, miocardio, eritrociti, leucociti, reni, polmoni, tessuto linfoide, piastrine. Di solito si osserva un aumento dell'attività LDH con la distruzione delle cellule in cui è contenuto in grandi quantità. Ciò significa che l'elevata attività dell'enzima è caratteristica dei danni al miocardio (miocardite, infarti, aritmie), fegato (epatite, ecc.), Reni, eritrociti.

Di conseguenza, le indicazioni per determinare l'attività LDH nel sangue sono le seguenti condizioni o malattie:

  • Malattie del fegato e delle vie biliari;
  • Danno miocardico (miocardite, infarto miocardico);
  • Anemie emolitiche;
  • Miopatie;
  • Neoplasie maligne di vari organi;
  • Embolia polmonare.

Normalmente, l'attività LDH nel sangue negli uomini e nelle donne adulti è di 125-220 U / L (quando si utilizzano alcuni kit di reagenti, la norma può essere di 140-350 U / L). Nei bambini, la normale attività dell'enzima nel sangue varia a seconda dell'età, ed è dei seguenti valori:
  • Bambini di età inferiore a un anno - meno di 450 U / l;
  • Bambini 1-3 anni - meno di 344 U / l;
  • Bambini 3-6 anni - meno di 315 U / l;
  • Bambini da 6 a 12 anni - meno di 330 U / l;
  • Ragazzi 12-17 anni - meno di 280 U / l;
  • Adolescenti dai 17 ai 18 anni - come gli adulti.

Un aumento dell'attività LDH nel sangue si osserva nelle seguenti malattie e condizioni:
  • Periodo di gravidanza;
  • Neonati fino a 10 giorni di età;
  • Attività fisica intensa;
  • Malattia del fegato (epatite, cirrosi, ittero dovuto al blocco dei dotti biliari);
  • Infarto miocardico;
  • Embolia polmonare o infarto;
  • Malattie del sistema sanguigno (leucemia acuta, anemia);
  • Malattie e danni ai muscoli (traumi, atrofia, miosite, miodistrofia, ecc.);
  • Malattia renale (glomerulonefrite, pielonefrite, infarto renale);
  • Pancreatite acuta;
  • Qualsiasi condizione accompagnata da una massiccia morte cellulare (shock, emolisi, ustioni, ipossia, grave ipotermia, ecc.);
  • Tumori maligni di varia localizzazione;
  • Assunzione di farmaci tossici per il fegato (caffeina, ormoni steroidei, antibiotici cefalosporinici, ecc.), Bere alcol.

Una diminuzione dell'attività LDH nel sangue si osserva con una malattia genetica o la completa assenza di subunità enzimatiche.

Lipasi

La lipasi è un enzima che assicura la reazione della scissione dei trigliceridi in glicerolo e acidi grassi. Cioè, la lipasi è importante per la normale digestione dei grassi che entrano nel corpo con il cibo. L'enzima è prodotto da numerosi organi e tessuti, ma la maggior parte della lipasi circolante nel sangue proviene dal pancreas. Dopo la produzione nel pancreas, la lipasi entra nel duodeno e nell'intestino tenue, dove scompone i grassi dal cibo. Inoltre, a causa delle sue piccole dimensioni, la lipasi passa attraverso la parete intestinale nei vasi sanguigni e circola nel flusso sanguigno, dove continua a scomporre i grassi in componenti che vengono assorbiti dalle cellule.

L'aumento dell'attività della lipasi nel sangue è molto spesso dovuto alla distruzione delle cellule pancreatiche e al rilascio di una grande quantità dell'enzima nel flusso sanguigno. Ecco perché la determinazione dell'attività della lipasi gioca un ruolo molto importante nella diagnosi di pancreatite o blocco dei dotti pancreatici da parte di un tumore, pietra, cisti, ecc. Inoltre, è possibile osservare un'elevata attività della lipasi nel sangue nelle malattie renali, quando l'enzima viene trattenuto nel flusso sanguigno..

Pertanto, è ovvio che le indicazioni per determinare l'attività della lipasi nel sangue sono le seguenti condizioni e malattie:

  • Sospetto di acuta o esacerbazione di pancreatite cronica;
  • Pancreatite cronica;
  • Colelitiasi;
  • Colecistite acuta;
  • Insufficienza renale acuta o cronica
  • Perforazione (perforazione) di un'ulcera allo stomaco;
  • Ostruzione dell'intestino tenue;
  • Cirrosi epatica;
  • Trauma addominale;
  • Alcolismo.

Normalmente, l'attività della lipasi nel sangue negli adulti è di 8-78 U / L e nei bambini - 3-57 U / L. Quando si determina l'attività della lipasi mediante altri set di reagenti, il valore normale dell'indicatore è inferiore a 190 U / L negli adulti e inferiore a 130 U / L nei bambini..

Un aumento dell'attività della lipasi si osserva nelle seguenti malattie e condizioni:

  • Pancreatite acuta o cronica;
  • Cancro, cisti o pseudocisti del pancreas;
  • Alcolismo;
  • Colica biliare;
  • Colestasi intraepatica;
  • Malattia cronica della colecisti;
  • Strangolamento intestinale o infarto;
  • Malattie metaboliche (diabete, gotta, obesità);
  • Insufficienza renale acuta o cronica
  • Perforazione (perforazione) di un'ulcera allo stomaco;
  • Ostruzione dell'intestino tenue;
  • Peritonite;
  • Parotite epidemica, che si verifica con danni al pancreas;
  • Assunzione di farmaci che provocano lo spasmo dello sfintere di Oddi (morfina, indometacina, eparina, barbiturici, ecc.).

Si nota una diminuzione dell'attività della lipasi nelle seguenti malattie e condizioni:
  • Tumori maligni di varia localizzazione (salvo per carcinoma pancreatico);
  • Trigliceridi in eccesso nel sangue su uno sfondo di malnutrizione o con iperlipidemia ereditaria.

Pepsinogeni I e II

I pepsinogeni I e II sono precursori del principale enzima gastrico pepsina. Sono prodotti dalle cellule dello stomaco. Alcuni dei pepsinogeni dallo stomaco entrano nella circolazione sistemica, dove la loro concentrazione può essere determinata con vari metodi biochimici. Nello stomaco, i pepsinogeni sotto l'influenza dell'acido cloridrico vengono convertiti nell'enzima pepsina, che scompone le proteine ​​che sono state ingerite con il cibo. Di conseguenza, la concentrazione di pepsinogeni nel sangue consente di ottenere informazioni sullo stato della funzione secretoria dello stomaco e di identificare il tipo di gastrite (atrofica, iperacida).

Il pepsinogeno I è sintetizzato dalle cellule del fondo e del corpo dello stomaco e il pepsinogeno II è sintetizzato dalle cellule di tutte le parti dello stomaco e dalla parte superiore del duodeno. Pertanto, la determinazione della concentrazione di pepsinogeno I consente di valutare lo stato del corpo e il fondo dello stomaco e il pepsinogeno II - tutte le parti dello stomaco.

Quando la concentrazione di pepsinogeno I nel sangue si riduce, ciò indica la morte delle principali cellule del corpo e del fondo dello stomaco, che producono questo precursore della pepsina. Di conseguenza, un basso livello di pepsinogeno I può indicare una gastrite atrofica. Inoltre, sullo sfondo della gastrite atrofica, il livello di pepsinogeno II può rimanere a lungo entro i limiti normali. Quando la concentrazione di pepsinogeno I nel sangue aumenta, ciò indica un'elevata attività delle principali cellule del fondo e del corpo dello stomaco e, quindi, gastrite con elevata acidità. Un alto livello di pepsinogeno II nel sangue indica un alto rischio di ulcera gastrica, poiché indica che le cellule secernenti producono troppo attivamente non solo precursori enzimatici, ma anche acido cloridrico.

Per la pratica clinica, il calcolo del rapporto tra pepsinogeno I / pepsinogeno II è di grande importanza, poiché questo coefficiente consente di rilevare la gastrite atrofica e un alto rischio di sviluppare ulcere e cancro allo stomaco. Quindi, se il coefficiente è inferiore a 2,5, stiamo parlando di gastrite atrofica e ad alto rischio di cancro allo stomaco. E con un coefficiente superiore a 2,5 - circa un alto rischio di ulcere gastriche. Inoltre, il rapporto tra le concentrazioni di pepsinogeni nel sangue consente di distinguere disturbi digestivi funzionali (ad esempio, su uno sfondo di stress, malnutrizione, ecc.) Da veri cambiamenti organici nello stomaco. Pertanto, allo stato attuale, la determinazione dell'attività dei pepsinogeni con il calcolo del loro rapporto è un'alternativa alla gastroscopia per quelle persone che, per qualsiasi motivo, non possono sottoporsi a questi esami..

La determinazione dell'attività dei pepsinogeni I e II è mostrata nei seguenti casi:

  • Valutazione delle condizioni della mucosa gastrica nelle persone che soffrono di gastrite atrofica;
  • Identificazione di gastrite atrofica progressiva ad alto rischio di sviluppare cancro allo stomaco;
  • Identificazione delle ulcere gastriche e duodenali;
  • Rilevazione del cancro allo stomaco;
  • Monitoraggio dell'efficacia della terapia per gastriti e ulcere gastriche.

Normalmente, l'attività di ciascun pepsinogeno (I e II) è di 4-22 μg / l.

Si osserva un aumento del contenuto di ciascun pepsinogeno (I e II) nel sangue nei seguenti casi:

  • Gastrite acuta e cronica;
  • Sindrome di Zollinger-Ellison;
  • Ulcera duodenale;
  • Qualsiasi condizione in cui la concentrazione di acido cloridrico nel succo gastrico è aumentata (solo per pepsinogeno I).

Nei seguenti casi si osserva una diminuzione del contenuto di ciascun pepsinogeno (I e II) nel sangue:
  • Gastrite atrofica progressiva;
  • Carcinoma (cancro) dello stomaco;
  • Morbo di Addison;
  • Anemia perniciosa (solo per il pepsinogeno I), chiamata anche malattia di Addison-Birmer;
  • Mixedema;
  • Condizione dopo la resezione (rimozione) dello stomaco.

Colinesterasi (ChE)

Lo stesso nome "colinesterasi" di solito si riferisce a due enzimi: la vera colinesterasi e la pseudocolinesterasi. Entrambi gli enzimi sono in grado di scindere l'acetilcolina, che è un neurotrasmettitore nelle connessioni nervose. La vera colinesterasi è coinvolta nella trasmissione degli impulsi nervosi ed è presente in grandi quantità nei tessuti cerebrali, nelle terminazioni nervose, nei polmoni, nella milza e negli eritrociti. La pseudocolinesterasi riflette la capacità del fegato di sintetizzare le proteine ​​e riflette l'attività funzionale di questo organo.

Entrambe le colinesterasi sono presenti nel siero del sangue e quindi viene determinata l'attività totale di entrambi gli enzimi. Di conseguenza, la determinazione dell'attività della colinesterasi nel sangue viene utilizzata per identificare i pazienti in cui i miorilassanti (farmaci che rilassano i muscoli) hanno un effetto a lungo termine, che è importante nella pratica di un anestesista per calcolare il corretto dosaggio dei farmaci ed evitare lo shock colinergico. Inoltre, l'attività enzimatica è determinata per rilevare l'avvelenamento con composti organofosforici (molti pesticidi agricoli, erbicidi) e carbammati, in cui l'attività della colinesterasi è ridotta. Inoltre, in assenza della minaccia di avvelenamento e di un intervento chirurgico pianificato, l'attività della colinesterasi è determinata per valutare lo stato funzionale del fegato..

Le indicazioni per determinare l'attività della colinesterasi sono le seguenti condizioni:

  • Diagnostica e valutazione dell'efficacia della terapia per qualsiasi malattia del fegato;
  • Rilevazione di avvelenamento con composti organofosforici (insetticidi);
  • Determinazione del rischio di complicanze durante le operazioni pianificate con l'uso di miorilassanti.

Normalmente, l'attività della colinesterasi nel sangue negli adulti è di 3700 - 13200 U / L quando si utilizza la butirrilcolina come substrato. Nei bambini dalla nascita a sei mesi, l'attività enzimatica è molto bassa, da 6 mesi a 5 anni - 4900-19800 U / L, da 6 a 12 anni - 4200-16300 U / L e da 12 anni - come negli adulti.

Si osserva un aumento dell'attività della colinesterasi nelle seguenti condizioni e malattie:

  • Iperlipoproteinemia di tipo IV;
  • Nefrosi o sindrome nefrosica;
  • Obesità;
  • Diabete mellito di tipo II;
  • Tumori al seno nelle donne;
  • Ulcera allo stomaco;
  • Asma bronchiale;
  • Enteropatia essudativa;
  • Malattia mentale (psicosi maniaco-depressive, nevrosi depressive);
  • Alcolismo;
  • Le prime settimane di gravidanza.

Una diminuzione dell'attività della colinesterasi si osserva nelle seguenti condizioni e malattie:
  • Varianti geneticamente determinate dell'attività della colinesterasi;
  • Avvelenamento con organofosfati (insetticidi, ecc.);
  • Epatite;
  • Cirrosi epatica;
  • Fegato congestizio con insufficienza cardiaca;
  • Metastasi di tumori maligni al fegato;
  • Amebiasi epatica;
  • Malattie delle vie biliari (colangite, colecistite);
  • Infezioni acute;
  • Embolia polmonare;
  • Malattie dei muscoli scheletrici (dermatomiosite, distrofia);
  • Condizioni dopo intervento chirurgico e plasmaferesi;
  • Malattia renale cronica;
  • Tarda gravidanza;
  • Qualsiasi condizione accompagnata da una diminuzione del livello di albumina nel sangue (ad esempio, sindrome da malassorbimento, digiuno);
  • Dermatite esfoliativa;
  • Mieloma;
  • Reumatismi;
  • Infarto miocardico;
  • Tumori maligni di qualsiasi localizzazione;
  • Assunzione di alcuni farmaci (contraccettivi orali, ormoni steroidei, glucocorticoidi).

Fosfatasi alcalina (ALP)

La fosfatasi alcalina (ALP) è un enzima che scompone gli esteri dell'acido fosforico e partecipa al metabolismo del fosforo-calcio nel tessuto osseo e nel fegato. La quantità maggiore si trova nelle ossa e nel fegato ed entra nel flusso sanguigno da questi tessuti. Di conseguenza, nel sangue, parte della fosfatasi alcalina è di origine ossea e parte di essa è di origine epatica. Normalmente, una piccola fosfatasi alcalina entra nel flusso sanguigno e la sua attività aumenta con la distruzione delle cellule ossee ed epatiche, che è possibile con epatite, colestasi, osteodistrofia, tumori ossei, osteoporosi, ecc. Pertanto, l'enzima è un indicatore dello stato delle ossa e del fegato..

Le indicazioni per determinare l'attività della fosfatasi alcalina nel sangue sono le seguenti condizioni e malattie:

  • Identificazione del danno epatico associato al blocco delle vie biliari (p. Es., Calcoli biliari, tumore, cisti, ascesso);
  • Diagnosi di malattie ossee in cui si verifica distruzione ossea (osteoporosi, osteodistrofia, osteomalacia, tumori e metastasi ossee);
  • Diagnosi della malattia di Paget;
  • Cancro alla testa del pancreas e dei reni;
  • Malattia intestinale;
  • Valutazione dell'efficacia del trattamento del rachitismo con vitamina D..

Normalmente, l'attività della fosfatasi alcalina nel sangue negli uomini e nelle donne adulti è di 30-150 U / l. Nei bambini e negli adolescenti, l'attività dell'enzima è maggiore che negli adulti, a causa di processi metabolici più attivi nelle ossa. La normale attività della fosfatasi alcalina nel sangue nei bambini di età diverse è la seguente:
  • Bambini di età inferiore a 1 anno: ragazzi - 80-480 U / l, ragazze - 124-440 U / l;
  • Bambini 1-3 anni: ragazzi - 104-345 U / l, ragazze - 108-310 U / l;
  • Bambini 3-6 anni: ragazzi - 90-310 U / l, ragazze - 96-295 U / l;
  • Bambini 6-9 anni: ragazzi - 85-315 U / l, ragazze - 70-325 U / l;
  • Bambini 9-12 anni: ragazzi - 40-360 U / l, ragazze - 50-330 U / l;
  • Bambini 12-15 anni: ragazzi - 75-510 U / l, ragazze - 50-260 U / l;
  • Bambini 15-18 anni: ragazzi - 52-165 U / l, ragazze - 45-150 U / l.

Un aumento dell'attività della fosfatasi alcalina nel sangue si osserva nelle seguenti malattie e condizioni:
  • Malattie ossee con aumento della disgregazione ossea (morbo di Paget, morbo di Gaucher, osteoporosi, osteomalacia, cancro e metastasi ossee);
  • Iperparatiroidismo (aumento della concentrazione di ormoni paratiroidei nel sangue);
  • Gozzo tossico diffuso;
  • Leucemia;
  • Rachitismo;
  • Periodo di guarigione della frattura;
  • Malattie del fegato (cirrosi, necrosi, cancro e metastasi epatiche, epatiti infettive, tossiche, da farmaci, sarcoidosi, tubercolosi, infezioni parassitarie);
  • Blocco delle vie biliari (colangite, calcoli dei dotti biliari e della colecisti, tumori delle vie biliari);
  • Carenza di calcio e fosfato nel corpo (ad esempio, a causa del digiuno o di una cattiva alimentazione);
  • Citomegalia nei bambini;
  • Mononucleosi infettiva;
  • Infarto polmonare o renale;
  • Bambini prematuri;
  • Terzo trimestre di gravidanza;
  • Un periodo di rapida crescita nei bambini;
  • Malattie intestinali (colite ulcerosa, enterite, infezioni batteriche, ecc.);
  • Assunzione di farmaci tossici per il fegato (metotrexato, clorpromazina, antibiotici, sulfonamidi, grandi dosi di vitamina C, magnesia).

Una diminuzione dell'attività della fosfatasi alcalina nel sangue si osserva nelle seguenti malattie e condizioni:
  • Ipotiroidismo (carenza di ormoni tiroidei);
  • Scorbuto;
  • Grave anemia;
  • Kwashiorkor;
  • Carenza di calcio, magnesio, fosfati, vitamine C e B12;
  • Vitamina D in eccesso;
  • Osteoporosi;
  • Acondroplasia;
  • Cretinismo;
  • Ipofosfatasia ereditaria;
  • Alcuni farmaci, come azatioprina, clofibrato, danazolo, estrogeni, contraccettivi orali.

Autore: Nasedkina A.K. Specialista di ricerca biomedica.


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