Analisi del sangue per l'amilasi


Un esame del sangue aiuta a identificare molti processi patologici nel corpo. Con la patologia dell'apparato digerente, un esame del sangue biochimico è molto informativo.

Uno degli indicatori importanti della biochimica è l'amilasi. È il principale indicatore della condizione del pancreas. Le sue deviazioni dalla norma indicano sempre la presenza di una patologia del corpo..

Cos'è l'amilasi in un esame del sangue biochimico

L'amilasi è un enzima coinvolto nel processo di digestione.

Esistono 2 tipi di amilasi:

  • Alfa amilasi. La sua produzione è effettuata nel pancreas (in misura maggiore) e nelle ghiandole salivari;
  • L'amilasi pancreatica è un costituente dell'alfa amilasi, prodotta esclusivamente dal pancreas ed è attivamente coinvolta nel processo di digestione nel duodeno.

L'amilasi è prodotta dalle cellule ghiandolari del pancreas e fa parte del succo pancreatico.

L'enzima amilasi è di grande importanza per il corpo umano.

L'alfa-amilasi nel sangue ha le seguenti funzioni:

  • Ripartizione dell'amido durante la digestione del cibo. Questo processo inizia già in bocca, perché l'amilasi è presente nella saliva. L'amido viene convertito in sostanze più semplici chiamate oligosaccaridi;
  • Assimilazione dei carboidrati nel corpo;
  • La scomposizione del glicogeno in glucosio, che è la principale riserva di energia. È lei che fornisce a tutte le cellule e gli organi l'energia necessaria per la loro vita..

L'enzima amilasi è molto importante per il corretto funzionamento dell'apparato digerente, pertanto lo studio del suo livello è più spesso prescritto se si sospetta di malattie e disturbi del tratto digestivo.

In assenza di qualsiasi patologia, l'amilasi dovrebbe essere trovata solo nell'intestino. Tuttavia, quando si verificano varie malattie, entra nel flusso sanguigno..

Indicazioni per l'analisi

L'amilasi è un indicatore dello sviluppo di malattie infiammatorie ed endocrine nell'uomo. Le principali indicazioni per un esame del sangue per l'amilasi sono:

  • Sospetta pancreatite acuta (infiammazione del pancreas). L'analisi viene eseguita se ci sono tali sintomi:
    • Nausea;
    • Vomito;
    • Frequenti feci molli;
    • Dolore addominale, spesso cintura;
    • Debolezza generale.
  • Esacerbazione della pancreatite cronica. Reclami come nel decorso acuto della malattia;
  • Epatite (infiammazione del parenchima epatico). Segni della malattia:
    • Disegnare dolori nell'ipocondrio destro;
    • Epatomegalia (ingrossamento del fegato);
    • Amarezza in bocca;
    • Nausea;
    • Debolezza.
  • Anche il sospetto dello sviluppo del diabete mellito può diventare un'indicazione per questo studio. Questa è una patologia endocrina del pancreas, che si manifesta:
    • Sete intensa;
    • Poliuria (scarico di grandi quantità di urina);
    • Pelle secca e mucose;
    • Prurito alla pelle;
    • Nei casi più gravi, c'è perdita di coscienza e coma.
  • Tumori benigni e maligni del pancreas. La loro sintomatologia può essere variata. Il processo maligno può essere asintomatico per molto tempo. Pertanto, quando si rilevano reclami da questo corpo, è imperativo determinare il livello di amilasi;
  • Parotite: infiammazione delle ghiandole salivari con il loro blocco;
  • Cisti nel pancreas.

Preparazione per la ricerca

Per determinare il livello di amilasi, viene prescritto un esame del sangue biochimico. Affinché il risultato sia affidabile, è necessario prepararsi adeguatamente.

Gli esperti forniscono diverse raccomandazioni per la preparazione per la consegna di un'analisi per l'alfa-amilasi, che dovrebbe essere attentamente osservata:

  • Pochi giorni prima dello studio, è necessario rinunciare a cibi grassi, fritti e piccanti;
  • Alla vigilia del prelievo di sangue, dovresti smettere di bere tè e caffè. Si consiglia di bere solo acqua pulita e non gassata durante questo giorno;
  • Se il paziente sta assumendo farmaci, è necessario consultare il medico sulla possibilità di un'interruzione del trattamento al momento del test di laboratorio;
  • Abbandona gli sport ogni giorno, poiché un'attività fisica eccessiva distorce gli indicatori;
  • Evita lo stress e l'angoscia emotiva;
  • Smetti di bere bevande alcoliche un giorno prima dell'analisi;
  • La mattina del giorno della donazione del sangue, non puoi mangiare, poiché lo studio viene effettuato a stomaco vuoto. È consentito bere solo una piccola quantità di acqua (non più di 200 millilitri).

Raccomandazioni per un esame del sangue:

  • Preparare il sito di puntura (prelievo di sangue). Di regola, questa è la curva del gomito del braccio. Se hai bisogno di liberare la tua mano dai vestiti;
  • Applicare un laccio emostatico venoso sull'avambraccio, chiedere al paziente di “lavorare” con il pugno;
  • Trattare la pelle con una soluzione antisettica (alcool medico);
  • Inserire l'ago e aspirare la quantità di sangue richiesta nella provetta o nella siringa;
  • Al termine della manipolazione, applicare sulla ferita un batuffolo di cotone inumidito con alcool, piegare il braccio all'altezza del gomito e rimanere in questa posizione per 10 minuti. È necessario smettere di sanguinare..

Il sangue prelevato dal paziente viene inviato al laboratorio. Lì vengono aggiunti carboidrati e viene determinato il tempo della loro ripartizione. Sulla base di questo indicatore, il risultato viene decifrato..

Va ricordato che solo un medico può decifrare il risultato, tenendo conto di tutti i fattori.

Tasso di amilasi nel sangue

Va ricordato che è consuetudine isolare 2 tipi di questo enzima nel sangue. È pancreatico e alfa-amilasi. Di conseguenza, le loro norme sono diverse. In ogni laboratorio, gli indicatori possono differire leggermente, poiché vengono utilizzati reagenti diversi. Pertanto, nel modulo dei risultati è presente una colonna che indica i limiti della norma per questo laboratorio. Tuttavia, esistono standard di prestazione generalmente accettati basati sui dati di un laboratorio indipendente..

Tabella delle norme alfa-amilasi (amilasi totale nel sangue) negli adulti e nei bambini:

EtàTasso di alfa-amilasi, u / l
Bambini sotto i 2 anni5 - 65
Dai 2 ai 70 anni24 - 125
Più di 70 anni30-160

Le norme dell'amilasi pancreatica, che fa parte dell'alfa amilasi, sono presentate nella tabella:

EtàTasso di alfa-amilasi, u / l
Bambini sotto i 6 mesiNon più di 8
Da 6 a 12 mesiFino a 23
Più vecchio di 1 annoNon più di 50

Motivi delle deviazioni

La deviazione dalla norma, sia verso l'alto che verso il basso, è segno dell'insorgenza o del decorso prolungato di alcune malattie, in particolare del tratto gastrointestinale..

L'alfa amilasi è aumentata

Un aumento del pancreas e dell'alfa-amilasi può verificarsi con le seguenti condizioni:

  • Pancreatite acuta e cronica. In questo caso, le cellule dell'organo producono amilasi in quantità maggiori del necessario;
  • Cambiamenti tumorali e cistici nei tessuti degli organi, nonché la presenza di calcoli nei dotti della colecisti. In questo caso, si verifica un'infiammazione secondaria, che promuove una maggiore produzione di amilasi. Gli indicatori aumentano a 200 U / l;
  • Diabete. Questa malattia è caratterizzata da un metabolismo dei carboidrati alterato. In questo caso, parte dell'amilasi viene inviata al sangue e non adempie ai suoi doveri diretti, cioè non partecipa alla scomposizione dei carboidrati;
  • La peritonite è un'infiammazione del peritoneo. Questo processo favorisce la diffusione dell'infiammazione a tutti gli organi della cavità addominale, compreso il pancreas;
  • La parotite è un'infiammazione delle ghiandole salivari. Contribuisce a un leggero aumento delle prestazioni;
  • Insufficienza renale Come sapete, l'amilasi lascia il corpo umano attraverso i reni. Tuttavia, se il loro funzionamento viene interrotto, questo enzima non viene completamente rimosso dal sangue, il che porta ad un aumento dei suoi indicatori;
  • Gravidanza extrauterina;
  • Trauma addominale;
  • L'abuso di alcol può anche portare a tassi più elevati;
  • Mangiare cibo "sbagliato", cioè cibi grassi, affumicati, fritti, salati in grandi quantità.

Diminuzione del contenuto di amilasi

Le ragioni della diminuzione dell'alfa-amilasi nel sangue possono essere:

  • La necrosi pancreatica è la morte di una parte significativa del pancreas;
  • Epatite acuta o cronica. Questa condizione provoca una violazione dei processi metabolici, inclusi i carboidrati. In questo caso il pancreas nel tempo riduce la quantità di enzimi prodotti;
  • Cirrosi epatica;
  • Processo tumorale nel pancreas. Questo include solo quei tumori (maligni) che portano a cambiamenti nel tessuto degli organi. In questo caso, i tessuti alterati non possono produrre l'enzima;
  • Resezione (rimozione) di gran parte del pancreas.

Amilasi e pancreatite

Come sapete, l'amilasi è un marker di malattie del pancreas, o meglio della pancreatite. Tuttavia, va notato che qualsiasi infiammazione del tratto gastrointestinale può essere la causa di un leggero aumento degli indicatori..

Nel caso in cui gli indicatori dell'amilasi pancreatica siano da 6 a 10 volte superiori al normale, ciò indica lo sviluppo di una grave infiammazione nell'organo. Cioè, in presenza di sintomi appropriati, viene diagnosticata pancreatite acuta o esacerbazione di un processo cronico..

Va anche notato che con un lungo decorso di pancreatite cronica durante il periodo di esacerbazione, gli indicatori possono aumentare leggermente. Ciò è dovuto all'adattamento del corpo.

Nelle prime ore dall'inizio della malattia, viene determinato un aumento significativo dell'alfa-amilasi. Dopo 48-72 ore, il suo livello ritorna normale.

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Analisi del sangue biochimica - norme, significato e decodifica degli indicatori in uomini, donne e bambini (per età). Attività enzimatica: amilasi, ALAT, ASAT, GGT, CF, LDH, lipasi, pepsinogeni, ecc..

Il sito fornisce informazioni di base solo a scopo informativo. La diagnosi e il trattamento delle malattie devono essere effettuati sotto la supervisione di uno specialista. Tutti i farmaci hanno controindicazioni. È necessaria una consulenza specialistica!

Di seguito considereremo cosa dice ogni indicatore di un esame del sangue biochimico, quali sono i suoi valori di riferimento e la decodifica. In particolare, parleremo degli indicatori dell'attività enzimatica, determinati nell'ambito di questo test di laboratorio..

Alfa-amilasi (amilasi)

L'alfa-amilasi (amilasi) è un enzima coinvolto nella scomposizione dell'amido alimentare in glicogeno e glucosio. L'amilasi è prodotta dal pancreas e dalle ghiandole salivari. Inoltre, l'amilasi delle ghiandole salivari è di tipo S e l'amilasi del pancreas è di tipo P, ma entrambi i tipi di enzima sono presenti nel sangue. La determinazione dell'attività dell'alfa-amilasi nel sangue è un calcolo dell'attività di entrambi i tipi di enzima. Poiché questo enzima è prodotto dal pancreas, la determinazione della sua attività nel sangue viene utilizzata per diagnosticare le malattie di questo organo (pancreatite, ecc.). Inoltre, l'attività dell'amilasi può indicare la presenza di altre gravi anomalie degli organi addominali, il cui decorso porta all'irritazione del pancreas (ad esempio, peritonite, appendicite acuta, ostruzione intestinale, gravidanza ectopica). Pertanto, la determinazione dell'attività dell'alfa-amilasi nel sangue è un importante test diagnostico per varie patologie degli organi addominali..

Di conseguenza, la determinazione dell'attività dell'alfa-amilasi nel sangue nell'ambito dell'analisi biochimica è prescritta nei seguenti casi:

  • Patologia del pancreas sospetta o precedentemente identificata (pancreatite, tumori);
  • Colelitiasi;
  • Parotite (malattia delle ghiandole salivari);
  • Grave dolore addominale o lesione addominale;
  • Qualsiasi patologia dell'apparato digerente;
  • Fibrosi cistica sospetta o precedentemente identificata.

Normalmente, l'attività dell'amilasi ematica negli uomini e nelle donne adulti, così come nei bambini di età superiore a 1 anno, è di 25-125 U / l (16-30 μcatal / l). Nei bambini del primo anno di vita, la normale attività dell'enzima nel sangue varia da 5 a 65 U / L, a causa di una bassa produzione di amilasi dovuta a una piccola quantità di alimenti amidacei nella dieta di un bambino.

Un aumento dell'attività dell'alfa-amilasi nel sangue può indicare le seguenti malattie e condizioni:

  • Pancreatite (acuta, cronica, reattiva);
  • Una cisti o un tumore del pancreas;
  • Blocco del dotto pancreatico (es. Calcoli, aderenze, ecc.);
  • Macroamilasemia;
  • Infiammazione o danno alle ghiandole salivari (ad esempio, con la parotite);
  • Peritonite o appendicite acuta;
  • Perforazione (perforazione) di un organo cavo (ad esempio, stomaco, intestino);
  • Diabete mellito (durante la chetoacidosi);
  • Malattie delle vie biliari (colecistite, calcoli biliari);
  • Insufficienza renale;
  • Gravidanza extrauterina;
  • Malattie dell'apparato digerente (ad esempio, ulcera peptica dello stomaco o del duodeno, ostruzione intestinale, infarto intestinale);
  • Trombosi vascolare del mesentere dell'intestino;
  • Rottura dell'aneurisma aortico;
  • Chirurgia o trauma agli organi addominali;
  • Neoplasie maligne.

Una diminuzione dell'attività dell'alfa-amilasi nel sangue (valori intorno allo zero) può indicare le seguenti malattie:
  • Insufficienza del pancreas;
  • Fibrosi cistica;
  • Conseguenze della rimozione del pancreas;
  • Epatite acuta o cronica;
  • Necrosi pancreatica (morte e decadimento del pancreas nella fase finale);
  • Tireotossicosi (alti livelli di ormoni tiroidei nel corpo);
  • Tossicosi delle donne in gravidanza.

Alanina aminotransferasi (ALT)

L'alanina aminotransferasi (ALT) è un enzima che trasferisce l'amminoacido alanina da una proteina all'altra. Di conseguenza, questo enzima svolge un ruolo chiave nella sintesi proteica, nel metabolismo degli amminoacidi e nella produzione di energia da parte delle cellule. L'ALT agisce all'interno delle cellule, quindi normalmente il suo contenuto e la sua attività sono maggiori nei tessuti e negli organi, e nel sangue, rispettivamente, inferiori. Quando l'attività dell'ALT nel sangue aumenta, ciò indica danni a organi e tessuti e il rilascio dell'enzima da essi nella circolazione sistemica. E poiché la maggiore attività dell'ALT si nota nelle cellule del miocardio, del fegato e dei muscoli scheletrici, un aumento dell'enzima attivo nel sangue indica il danno che si è verificato a questi, questi tessuti.

L'attività più pronunciata dell'ALT nel sangue aumenta con il danno alle cellule del fegato (ad esempio, nell'epatite tossica e virale acuta). Inoltre, l'attività dell'enzima aumenta anche prima dello sviluppo di ittero e altri segni clinici di epatite. Un aumento leggermente inferiore dell'attività enzimatica si osserva nelle ustioni, nell'infarto del miocardio, nella pancreatite acuta e nelle patologie epatiche croniche (tumore, colangite, epatite cronica, ecc.).

Considerando il ruolo e gli organi in cui agisce l'ALT, le seguenti condizioni e malattie sono indicazioni per determinare l'attività dell'enzima nel sangue:

  • Eventuali malattie del fegato (epatite, tumori, colestasi, cirrosi, avvelenamento);
  • Sospetto infarto miocardico acuto;
  • Patologia muscolare;
  • Monitorare lo stato del fegato durante l'assunzione di farmaci che influiscono negativamente su questo organo;
  • Esami preventivi;
  • Screening di potenziali donatori di sangue e organi;
  • Esame di persone che potrebbero essere state infettate da epatite a causa del contatto con persone affette da epatite virale.

Normalmente, l'attività dell'ALT nel sangue nelle donne adulte (di età superiore ai 18 anni) dovrebbe essere inferiore a 31 U / L e negli uomini - inferiore a 41 U / L. Nei bambini di età inferiore a un anno, la normale attività di ALT è inferiore a 54 U / l, 1-3 anni - meno di 33 U / l, 3-6 anni - meno di 29 U / l, 6-12 anni - inferiore a 39 U / l. Nelle ragazze adolescenti di età compresa tra 12 e 17 anni, la normale attività dell'ALT è inferiore a 24 U / l e nei ragazzi di età compresa tra 12 e 17 anni - inferiore a 27 U / l. Nei ragazzi e nelle ragazze di età superiore ai 17 anni, l'attività di ALT è normalmente la stessa degli uomini e delle donne adulti..

Un aumento dell'attività di ALAT nel sangue può indicare le seguenti malattie e condizioni:

  • Malattie epatiche acute o croniche (epatite, cirrosi, epatosi grassa, tumore o metastasi nel fegato, danno epatico alcolico, ecc.);
  • Ittero ostruttivo (blocco del dotto biliare con una pietra, tumore, ecc.);
  • Pancreatite acuta o cronica;
  • Infarto miocardico acuto;
  • Miocardite acuta;
  • Distrofia miocardica;
  • Malattia da colpo di calore o ustione;
  • Shock;
  • Ipossia;
  • Trauma o necrosi (morte) dei muscoli di qualsiasi localizzazione;
  • Miosite;
  • Miopatie;
  • Anemia emolitica di qualsiasi origine;
  • Insufficienza renale;
  • Preeclampsia;
  • Filariosi;
  • Assunzione di farmaci tossici per il fegato.

Un aumento dell'attività di ALAT nel sangue può indicare le seguenti malattie e condizioni:
  • Carenza di vitamina B.6;
  • Stadi terminali di insufficienza epatica;
  • Danno epatico esteso (necrosi o cirrosi della maggior parte dell'organo);
  • Ittero ostruttivo.

Aspartato aminotransferasi (AsAT)

L'aspartato aminotransferasi (ASAT) è un enzima che fornisce una reazione di trasferimento di gruppi amminici tra aspartato e alfa-chetoglutarato per formare acido ossalacetico e glutammato. Di conseguenza, l'ASAT svolge un ruolo chiave nella sintesi e nella scomposizione degli amminoacidi, nonché nella generazione di energia nelle cellule..

AST, come ALT, è un enzima intracellulare, poiché agisce principalmente all'interno delle cellule e non nel sangue. Di conseguenza, la concentrazione di AST nei tessuti normali è maggiore che nel sangue. La maggiore attività dell'enzima si osserva nelle cellule del miocardio, muscoli, fegato, pancreas, cervello, reni, polmoni, nonché nei leucociti e negli eritrociti. Quando l'attività dell'AST aumenta nel sangue, ciò indica il rilascio dell'enzima dalle cellule nella circolazione sistemica, che si verifica quando gli organi sono danneggiati in cui è presente una grande quantità di AST. Cioè, l'attività dell'AST nel sangue aumenta notevolmente nelle malattie del fegato, pancreatite acuta, danni muscolari, infarto del miocardio.

La determinazione dell'attività AST nel sangue è indicata per le seguenti condizioni o malattie:

  • Malattia del fegato;
  • Diagnostica infarto miocardico acuto e altre patologie del muscolo cardiaco;
  • Malattie dei muscoli del corpo (miosite, ecc.);
  • Esami preventivi;
  • Screening di potenziali donatori di sangue e organi;
  • Esame di persone che sono state in contatto con pazienti con epatite virale;
  • Controllo dello stato del fegato durante l'assunzione di farmaci che influiscono negativamente sull'organo.

Normalmente, l'attività AST negli uomini adulti è inferiore a 47 U / L e nelle donne inferiore a 31 U / L. L'attività dell'AST nei bambini normalmente varia a seconda dell'età:
  • Bambini di età inferiore a un anno - meno di 83 U / l;
  • Bambini 1-3 anni - meno di 48 U / l;
  • Bambini 3-6 anni - meno di 36 U / l;
  • Bambini da 6 a 12 anni - meno di 47 U / l;
  • Bambini da 12 a 17 anni: ragazzi - meno di 29 U / l, ragazze - meno di 25 U / l;
  • Adolescenti di età superiore ai 17 anni - come donne e uomini adulti.

Un aumento dell'attività dell'AST nel sangue si osserva nelle seguenti malattie e condizioni:
  • Infarto miocardico acuto;
  • Miocardite acuta, cardiopatia reumatica;
  • Shock cardiogeno o tossico;
  • Trombosi dell'arteria polmonare;
  • Insufficienza cardiaca;
  • Malattie dei muscoli scheletrici (miosite, miopatia, polimialgia);
  • Distruzione di un gran numero di muscoli (p. Es., Traumi estesi, ustioni, necrosi);
  • Attività fisica elevata;
  • Colpo di calore;
  • Malattie del fegato (epatite, colestasi, cancro e metastasi epatiche, ecc.);
  • Pancreatite;
  • Consumo di alcool;
  • Insufficienza renale;
  • Neoplasie maligne;
  • Anemie emolitiche;
  • Talassemia major;
  • Malattie infettive durante le quali vengono danneggiati i muscoli scheletrici, il muscolo cardiaco, i polmoni, il fegato, gli eritrociti, i leucociti (ad esempio, setticemia, mononucleosi infettiva, herpes, tubercolosi polmonare, febbre tifoide);
  • Condizione dopo chirurgia cardiaca o angiocardiografia;
  • Ipotiroidismo (bassi livelli di ormoni tiroidei nel sangue);
  • Blocco intestinale;
  • Acidosi lattica;
  • Legionellosi;
  • Ipertermia maligna (aumento della temperatura corporea);
  • Infarto renale;
  • Ictus (emorragico o ischemico);
  • Avvelenamento da funghi velenosi;
  • Assunzione di farmaci che influiscono negativamente sul fegato.

Una diminuzione dell'attività dell'AST nel sangue si osserva nelle seguenti malattie e condizioni:
  • Carenza di vitamina B.6;
  • Danno epatico grave e massiccio (ad esempio, rottura del fegato, necrosi di gran parte del fegato, ecc.);
  • Insufficienza epatica allo stadio terminale.

Gamma glutamil transferasi (GGT)

La gamma glutamiltransferasi (GGT), chiamata anche gamma glutamiltranspeptidasi (GGT), è un enzima che trasferisce l'amminoacido gamma glutamile da una molecola proteica a un'altra. Questo enzima si trova in maggior quantità nelle membrane delle cellule con capacità secretoria o di assorbimento, ad esempio nelle cellule dell'epitelio delle vie biliari, dei tubuli epatici, dei tubuli renali, dei dotti escretori del pancreas, del bordo del pennello dell'intestino tenue, ecc. Di conseguenza, questo enzima è più attivo nei reni, nel fegato, nel pancreas e nel bordo della spazzola dell'intestino tenue..

GGT è un enzima intracellulare, quindi la sua attività è normalmente bassa nel sangue. E quando l'attività della GGT nel sangue aumenta, ciò indica un danno alle cellule che sono ricche di questo enzima. Cioè, la maggiore attività della GGT nel sangue è caratteristica di qualsiasi malattia del fegato con danni alle sue cellule (anche quando si beve alcolici o si assumono farmaci). Inoltre, questo enzima è molto specifico per il danno epatico, ovvero un aumento della sua attività nel sangue consente di determinare con precisione il danno di questo particolare organo, soprattutto quando altre analisi possono essere interpretate in modo ambiguo. Ad esempio, se c'è un aumento dell'attività dell'AST e della fosfatasi alcalina, questo può essere innescato dalla patologia non solo del fegato, ma anche del cuore, dei muscoli o delle ossa. In questo caso, la determinazione dell'attività GGT consentirà di identificare l'organo malato, poiché se la sua attività è aumentata, allora alti valori di AST e fosfatasi alcalina sono dovuti a danni al fegato. E se l'attività di GGT è normale, l'alta attività di AST e fosfatasi alcalina è dovuta alla patologia dei muscoli o delle ossa. Ecco perché la determinazione dell'attività GGT è un importante test diagnostico per rilevare patologie o danni al fegato..

La determinazione dell'attività GGT è indicata per le seguenti malattie e condizioni:

  • Diagnostica e controllo del decorso delle patologie del fegato e delle vie biliari;
  • Monitoraggio dell'efficacia della terapia contro l'alcolismo;
  • Identificazione di metastasi epatiche in tumori maligni di qualsiasi localizzazione;
  • Valutazione del decorso del cancro della prostata, del pancreas e dell'epatoma;
  • Valutazione dello stato del fegato durante l'assunzione di farmaci che influiscono negativamente sull'organo.

Normalmente, l'attività di GGT nel sangue nelle donne adulte è inferiore a 36 U / ml e negli uomini inferiore a 61 U / ml. La normale attività della GGT nel siero del sangue nei bambini dipende dall'età ed è la seguente:
  • Neonati sotto i 6 mesi - meno di 204 U / ml;
  • Bambini 6-12 mesi - meno di 34 U / ml;
  • Bambini 1-3 anni - meno di 18 U / ml;
  • Bambini 3-6 anni - meno di 23 U / ml;
  • Bambini da 6 a 12 anni - meno di 17 U / ml;
  • Adolescenti 12-17 anni: ragazzi - meno di 45 U / ml, ragazze - meno di 33 U / ml;
  • Adolescenti dai 17 ai 18 anni - come gli adulti.

Quando si valuta l'attività della GGT nel sangue, è necessario ricordare che l'attività dell'enzima è maggiore, maggiore è il peso corporeo della persona. Nelle donne in gravidanza nelle prime settimane di gravidanza, l'attività GGT è ridotta.

Un aumento dell'attività GGT può essere osservato nelle seguenti malattie e condizioni:

  • Qualsiasi malattia del fegato e delle vie biliari (epatite, danno epatico tossico, colangite, calcoli nella cistifellea, tumori e metastasi nel fegato);
  • Mononucleosi infettiva;
  • Pancreatite (acuta e cronica);
  • Tumori del pancreas, prostata;
  • Esacerbazione di glomerulonefrite e pielonefrite;
  • Bere bevande alcoliche;
  • Assunzione di farmaci tossici per il fegato.

Fosfatasi acida (AC)

La fosfatasi acida (AC) è un enzima coinvolto nello scambio di acido fosforico. È prodotto in quasi tutti i tessuti, ma la più alta attività dell'enzima si nota nella ghiandola prostatica, nel fegato, nelle piastrine e negli eritrociti. Normalmente, l'attività della fosfatasi acida nel sangue è bassa, poiché l'enzima si trova nelle cellule. Di conseguenza, si nota un aumento dell'attività dell'enzima con la distruzione delle cellule ricche di esso e il rilascio di fosfatasi nella circolazione sistemica. Negli uomini, metà della fosfatasi acida presente nel sangue è prodotta dalla ghiandola prostatica. E nelle donne, la fosfatasi acida nel sangue appare dal fegato, dagli eritrociti e dalle piastrine. Ciò significa che l'attività dell'enzima consente di rilevare malattie della ghiandola prostatica negli uomini, nonché patologie del sistema sanguigno (trombocitopenia, malattia emolitica, tromboembolia, mieloma multiplo, malattia di Paget, malattia di Gaucher, malattia di Niemann-Pick, ecc.) In entrambi i sessi.

La determinazione dell'attività della fosfatasi acida è indicata per sospette malattie della prostata negli uomini e malattie epatiche o renali in entrambi i sessi.

Gli uomini dovrebbero ricordare che un esame del sangue per l'attività della fosfatasi acida dovrebbe essere effettuato almeno 2 giorni (e preferibilmente 6-7 giorni) dopo aver subito qualsiasi manipolazione che interessa la ghiandola prostatica (ad esempio, massaggio prostatico, ecografia transrettale, biopsia, ecc.)... Inoltre, i rappresentanti di entrambi i sessi dovrebbero anche sapere che l'analisi per l'attività della fosfatasi acida viene eseguita non prima di due giorni dopo gli esami strumentali della vescica e dell'intestino (cistoscopia, sigmoidoscopia, colonscopia, esame digitale dell'ampolla rettale, ecc.).

Normalmente, l'attività della fosfatasi acida nel sangue negli uomini è 0 - 6,5 U / L e nelle donne - 0 - 5,5 U / L.

Un aumento dell'attività della fosfatasi acida nel sangue si nota nelle seguenti malattie e condizioni:

  • Malattie della ghiandola prostatica negli uomini (cancro alla prostata, adenoma prostatico, prostatite);
  • Malattia di Paget;
  • Malattia di Gaucher;
  • Malattia di Niemann-Pick;
  • Mieloma multiplo;
  • Tromboembolia;
  • Malattia emolitica;
  • Trombocitopenia dovuta alla distruzione delle piastrine;
  • Osteoporosi;
  • Malattie del sistema reticoloendoteliale;
  • Patologia del fegato e delle vie biliari;
  • Metastasi ossee in tumori maligni di varia localizzazione;
  • Procedure diagnostiche eseguite sugli organi del sistema genito-urinario (esame digitale rettale, raccolta delle secrezioni prostatiche, colonscopia, cistoscopia, ecc.).

Creatina fosfochinasi (CPK)

La creatina fosfochinasi (CPK) è anche chiamata creatina chinasi (CK). Questo enzima catalizza il processo di scissione di un residuo di acido fosforico dall'ATP (acido adenosina trifosforico) per formare ADP (acido adenosina difosforico) e creatina fosfato. La creatina fosfato è importante per i normali processi metabolici e per la contrazione e il rilassamento muscolare. La creatinfosfochinasi si trova in quasi tutti gli organi e tessuti, ma la maggior parte di questo enzima si trova nei muscoli e nel miocardio. La quantità minima di creatinfosfochinasi si trova nel cervello, nella ghiandola tiroidea, nell'utero e nei polmoni.

Normalmente, il sangue contiene una piccola quantità di creatinchinasi e la sua attività può aumentare con danni ai muscoli, al miocardio o al cervello. Esistono tre varianti di creatina chinasi: KK-MM, KK-MB e KK-BB e KK-MM è una sottospecie dell'enzima muscolare, KK-MB è una sottospecie del miocardio e KK-BB è una sottospecie del cervello. Normalmente, il 95% della creatina chinasi nel sangue è del sottotipo KK-MM e le sottospecie KK-MB e KK-BB sono determinate in tracce. Attualmente, la determinazione dell'attività della creatina chinasi nel sangue implica la valutazione dell'attività di tutte e tre le sottospecie.

Le indicazioni per determinare l'attività della CPK nel sangue sono le seguenti condizioni:

  • Malattie acute e croniche del sistema cardiovascolare (infarto miocardico acuto);
  • Malattie muscolari (miopatia, distrofia muscolare, ecc.);
  • Malattie del sistema nervoso centrale;
  • Malattie della tiroide (ipotiroidismo);
  • Lesioni;
  • Tumori maligni di qualsiasi posizione.

Normalmente, l'attività della creatinfosfochinasi nel sangue negli uomini adulti è inferiore a 190 U / L e nelle donne - inferiore a 167 U / L. Nei bambini l'attività enzimatica assume normalmente i seguenti valori, a seconda dell'età:
  • I primi cinque giorni di vita - fino a 650 U / l;
  • 5 giorni - 6 mesi - 0-295 U / l;
  • 6 mesi - 3 anni - meno di 220 U / l;
  • 3-6 anni - meno di 150 U / l;
  • 6-12 anni: ragazzi - meno di 245 U / le ragazze - meno di 155 U / l;
  • 12-17 anni: ragazzi - meno di 270 U / l, ragazze - meno di 125 U / l;
  • Più di 17 anni - come gli adulti.

Un aumento dell'attività della creatinfosfochinasi nel sangue si osserva nelle seguenti malattie e condizioni:
  • Infarto miocardico acuto;
  • Miocardite acuta;
  • Cardiopatia cronica (distrofia miocardica, aritmia, angina pectoris instabile, insufficienza cardiaca congestizia);
  • Lesione o intervento chirurgico posticipato al cuore e ad altri organi;
  • Danno cerebrale acuto;
  • Coma;
  • Danni ai muscoli scheletrici (traumi estesi, ustioni, necrosi, scosse elettriche);
  • Malattie muscolari (miosite, polimialgia, dermatomiosite, polimiosite, miodistrofia, ecc.);
  • Ipotiroidismo (bassi livelli di ormoni tiroidei);
  • Iniezioni endovenose e intramuscolari;
  • Malattia mentale (schizofrenia, epilessia);
  • Embolia polmonare;
  • Forti contrazioni muscolari (parto, spasmi, crampi);
  • Tetano;
  • Attività fisica elevata;
  • Fame;
  • Disidratazione (disidratazione del corpo sullo sfondo di vomito, diarrea, sudorazione profusa, ecc.);
  • Ipotermia prolungata o surriscaldamento;
  • Tumori maligni della vescica, dell'intestino, della mammella, dell'intestino, dell'utero, dei polmoni, della prostata, del fegato.

Una diminuzione dell'attività della creatinfosfochinasi nel sangue si osserva nelle seguenti malattie e condizioni:
  • Soggiorno prolungato in uno stato sedentario (ipodynamia);
  • Piccola massa muscolare.

Creatina fosfochinasi, subunità MV (CPK-MB)

Una sottospecie di creatina chinasi CPK-MB è contenuta esclusivamente nel miocardio, nel sangue normalmente è molto piccola. Si osserva un aumento dell'attività di CPK-MB nel sangue con la distruzione delle cellule muscolari cardiache, cioè con infarto miocardico. L'aumentata attività dell'enzima viene registrata da 4 a 8 ore dopo un infarto, raggiunge un massimo dopo 12 a 24 ore e il 3 ° giorno, con il normale corso del recupero del muscolo cardiaco, l'attività di CPK-MB ritorna alla normalità. Ecco perché la determinazione dell'attività del CPK-MB viene utilizzata per la diagnosi dell'infarto miocardico e il successivo monitoraggio dei processi di recupero nel muscolo cardiaco. Considerando il ruolo e la posizione di CPK-MB, la determinazione dell'attività di questo enzima viene mostrata solo per la diagnosi di infarto miocardico e distinguendo questa malattia da un infarto polmonare o da un grave attacco di angina pectoris..

Normalmente, l'attività di CPK-MB nel sangue di uomini e donne adulti, così come i bambini, è inferiore a 24 U / L.

Si osserva un aumento dell'attività di CPK-MB nelle seguenti malattie e condizioni:

  • Infarto miocardico acuto;
  • Miocardite acuta;
  • Danno miocardico tossico dovuto ad avvelenamento o una malattia infettiva;
  • Condizioni dopo trauma, operazioni e procedure diagnostiche sul cuore;
  • Cardiopatia cronica (distrofia miocardica, insufficienza cardiaca congestizia, aritmia);
  • Embolia polmonare;
  • Malattie e lesioni dei muscoli scheletrici (miosite, dermatomiosite, degenerazione, traumi, interventi chirurgici, ustioni);
  • Shock;
  • sindrome di Reye.

Lattato deidrogenasi (LDH)

La lattato deidrogenasi (LDH) è un enzima che facilita la reazione di conversione del lattato in piruvato, e quindi è molto importante per la produzione di energia da parte delle cellule. L'LDH si trova normalmente sia nel sangue che nelle cellule di quasi tutti gli organi, tuttavia la maggior quantità di enzima si fissa nel fegato, muscoli, miocardio, eritrociti, leucociti, reni, polmoni, tessuto linfoide, piastrine. Di solito si osserva un aumento dell'attività LDH con la distruzione delle cellule in cui è contenuto in grandi quantità. Ciò significa che l'elevata attività dell'enzima è caratteristica dei danni al miocardio (miocardite, infarti, aritmie), fegato (epatite, ecc.), Reni, eritrociti.

Di conseguenza, le indicazioni per determinare l'attività LDH nel sangue sono le seguenti condizioni o malattie:

  • Malattie del fegato e delle vie biliari;
  • Danno miocardico (miocardite, infarto miocardico);
  • Anemie emolitiche;
  • Miopatie;
  • Neoplasie maligne di vari organi;
  • Embolia polmonare.

Normalmente, l'attività LDH nel sangue negli uomini e nelle donne adulti è di 125-220 U / L (quando si utilizzano alcuni kit di reagenti, la norma può essere di 140-350 U / L). Nei bambini, la normale attività dell'enzima nel sangue varia a seconda dell'età, ed è dei seguenti valori:
  • Bambini di età inferiore a un anno - meno di 450 U / l;
  • Bambini 1-3 anni - meno di 344 U / l;
  • Bambini 3-6 anni - meno di 315 U / l;
  • Bambini da 6 a 12 anni - meno di 330 U / l;
  • Ragazzi 12-17 anni - meno di 280 U / l;
  • Adolescenti dai 17 ai 18 anni - come gli adulti.

Un aumento dell'attività LDH nel sangue si osserva nelle seguenti malattie e condizioni:
  • Periodo di gravidanza;
  • Neonati fino a 10 giorni di età;
  • Attività fisica intensa;
  • Malattia del fegato (epatite, cirrosi, ittero dovuto al blocco dei dotti biliari);
  • Infarto miocardico;
  • Embolia polmonare o infarto;
  • Malattie del sistema sanguigno (leucemia acuta, anemia);
  • Malattie e danni ai muscoli (traumi, atrofia, miosite, miodistrofia, ecc.);
  • Malattia renale (glomerulonefrite, pielonefrite, infarto renale);
  • Pancreatite acuta;
  • Qualsiasi condizione accompagnata da una massiccia morte cellulare (shock, emolisi, ustioni, ipossia, grave ipotermia, ecc.);
  • Tumori maligni di varia localizzazione;
  • Assunzione di farmaci tossici per il fegato (caffeina, ormoni steroidei, antibiotici cefalosporinici, ecc.), Bere alcol.

Una diminuzione dell'attività LDH nel sangue si osserva con una malattia genetica o la completa assenza di subunità enzimatiche.

Lipasi

La lipasi è un enzima che assicura la reazione della scissione dei trigliceridi in glicerolo e acidi grassi. Cioè, la lipasi è importante per la normale digestione dei grassi che entrano nel corpo con il cibo. L'enzima è prodotto da numerosi organi e tessuti, ma la maggior parte della lipasi circolante nel sangue proviene dal pancreas. Dopo la produzione nel pancreas, la lipasi entra nel duodeno e nell'intestino tenue, dove scompone i grassi dal cibo. Inoltre, a causa delle sue piccole dimensioni, la lipasi passa attraverso la parete intestinale nei vasi sanguigni e circola nel flusso sanguigno, dove continua a scomporre i grassi in componenti che vengono assorbiti dalle cellule.

L'aumento dell'attività della lipasi nel sangue è molto spesso dovuto alla distruzione delle cellule pancreatiche e al rilascio di una grande quantità dell'enzima nel flusso sanguigno. Ecco perché la determinazione dell'attività della lipasi gioca un ruolo molto importante nella diagnosi di pancreatite o blocco dei dotti pancreatici da parte di un tumore, pietra, cisti, ecc. Inoltre, è possibile osservare un'elevata attività della lipasi nel sangue nelle malattie renali, quando l'enzima viene trattenuto nel flusso sanguigno..

Pertanto, è ovvio che le indicazioni per determinare l'attività della lipasi nel sangue sono le seguenti condizioni e malattie:

  • Sospetto di acuta o esacerbazione di pancreatite cronica;
  • Pancreatite cronica;
  • Colelitiasi;
  • Colecistite acuta;
  • Insufficienza renale acuta o cronica
  • Perforazione (perforazione) di un'ulcera allo stomaco;
  • Ostruzione dell'intestino tenue;
  • Cirrosi epatica;
  • Trauma addominale;
  • Alcolismo.

Normalmente, l'attività della lipasi nel sangue negli adulti è di 8-78 U / L e nei bambini - 3-57 U / L. Quando si determina l'attività della lipasi mediante altri set di reagenti, il valore normale dell'indicatore è inferiore a 190 U / L negli adulti e inferiore a 130 U / L nei bambini..

Un aumento dell'attività della lipasi si osserva nelle seguenti malattie e condizioni:

  • Pancreatite acuta o cronica;
  • Cancro, cisti o pseudocisti del pancreas;
  • Alcolismo;
  • Colica biliare;
  • Colestasi intraepatica;
  • Malattia cronica della colecisti;
  • Strangolamento intestinale o infarto;
  • Malattie metaboliche (diabete, gotta, obesità);
  • Insufficienza renale acuta o cronica
  • Perforazione (perforazione) di un'ulcera allo stomaco;
  • Ostruzione dell'intestino tenue;
  • Peritonite;
  • Parotite epidemica, che si verifica con danni al pancreas;
  • Assunzione di farmaci che provocano lo spasmo dello sfintere di Oddi (morfina, indometacina, eparina, barbiturici, ecc.).

Si nota una diminuzione dell'attività della lipasi nelle seguenti malattie e condizioni:
  • Tumori maligni di varia localizzazione (salvo per carcinoma pancreatico);
  • Trigliceridi in eccesso nel sangue su uno sfondo di malnutrizione o con iperlipidemia ereditaria.

Pepsinogeni I e II

I pepsinogeni I e II sono precursori del principale enzima gastrico pepsina. Sono prodotti dalle cellule dello stomaco. Alcuni dei pepsinogeni dallo stomaco entrano nella circolazione sistemica, dove la loro concentrazione può essere determinata con vari metodi biochimici. Nello stomaco, i pepsinogeni sotto l'influenza dell'acido cloridrico vengono convertiti nell'enzima pepsina, che scompone le proteine ​​che sono state ingerite con il cibo. Di conseguenza, la concentrazione di pepsinogeni nel sangue consente di ottenere informazioni sullo stato della funzione secretoria dello stomaco e di identificare il tipo di gastrite (atrofica, iperacida).

Il pepsinogeno I è sintetizzato dalle cellule del fondo e del corpo dello stomaco e il pepsinogeno II è sintetizzato dalle cellule di tutte le parti dello stomaco e dalla parte superiore del duodeno. Pertanto, la determinazione della concentrazione di pepsinogeno I consente di valutare lo stato del corpo e il fondo dello stomaco e il pepsinogeno II - tutte le parti dello stomaco.

Quando la concentrazione di pepsinogeno I nel sangue si riduce, ciò indica la morte delle principali cellule del corpo e del fondo dello stomaco, che producono questo precursore della pepsina. Di conseguenza, un basso livello di pepsinogeno I può indicare una gastrite atrofica. Inoltre, sullo sfondo della gastrite atrofica, il livello di pepsinogeno II può rimanere a lungo entro i limiti normali. Quando la concentrazione di pepsinogeno I nel sangue aumenta, ciò indica un'elevata attività delle principali cellule del fondo e del corpo dello stomaco e, quindi, gastrite con elevata acidità. Un alto livello di pepsinogeno II nel sangue indica un alto rischio di ulcera gastrica, poiché indica che le cellule secernenti producono troppo attivamente non solo precursori enzimatici, ma anche acido cloridrico.

Per la pratica clinica, il calcolo del rapporto tra pepsinogeno I / pepsinogeno II è di grande importanza, poiché questo coefficiente consente di rilevare la gastrite atrofica e un alto rischio di sviluppare ulcere e cancro allo stomaco. Quindi, se il coefficiente è inferiore a 2,5, stiamo parlando di gastrite atrofica e ad alto rischio di cancro allo stomaco. E con un coefficiente superiore a 2,5 - circa un alto rischio di ulcere gastriche. Inoltre, il rapporto tra le concentrazioni di pepsinogeni nel sangue consente di distinguere disturbi digestivi funzionali (ad esempio, su uno sfondo di stress, malnutrizione, ecc.) Da veri cambiamenti organici nello stomaco. Pertanto, allo stato attuale, la determinazione dell'attività dei pepsinogeni con il calcolo del loro rapporto è un'alternativa alla gastroscopia per quelle persone che, per qualsiasi motivo, non possono sottoporsi a questi esami..

La determinazione dell'attività dei pepsinogeni I e II è mostrata nei seguenti casi:

  • Valutazione delle condizioni della mucosa gastrica nelle persone che soffrono di gastrite atrofica;
  • Identificazione di gastrite atrofica progressiva ad alto rischio di sviluppare cancro allo stomaco;
  • Identificazione delle ulcere gastriche e duodenali;
  • Rilevazione del cancro allo stomaco;
  • Monitoraggio dell'efficacia della terapia per gastriti e ulcere gastriche.

Normalmente, l'attività di ciascun pepsinogeno (I e II) è di 4-22 μg / l.

Si osserva un aumento del contenuto di ciascun pepsinogeno (I e II) nel sangue nei seguenti casi:

  • Gastrite acuta e cronica;
  • Sindrome di Zollinger-Ellison;
  • Ulcera duodenale;
  • Qualsiasi condizione in cui la concentrazione di acido cloridrico nel succo gastrico è aumentata (solo per pepsinogeno I).

Nei seguenti casi si osserva una diminuzione del contenuto di ciascun pepsinogeno (I e II) nel sangue:
  • Gastrite atrofica progressiva;
  • Carcinoma (cancro) dello stomaco;
  • Morbo di Addison;
  • Anemia perniciosa (solo per il pepsinogeno I), chiamata anche malattia di Addison-Birmer;
  • Mixedema;
  • Condizione dopo la resezione (rimozione) dello stomaco.

Colinesterasi (ChE)

Lo stesso nome "colinesterasi" di solito si riferisce a due enzimi: la vera colinesterasi e la pseudocolinesterasi. Entrambi gli enzimi sono in grado di scindere l'acetilcolina, che è un neurotrasmettitore nelle connessioni nervose. La vera colinesterasi è coinvolta nella trasmissione degli impulsi nervosi ed è presente in grandi quantità nei tessuti cerebrali, nelle terminazioni nervose, nei polmoni, nella milza e negli eritrociti. La pseudocolinesterasi riflette la capacità del fegato di sintetizzare le proteine ​​e riflette l'attività funzionale di questo organo.

Entrambe le colinesterasi sono presenti nel siero del sangue e quindi viene determinata l'attività totale di entrambi gli enzimi. Di conseguenza, la determinazione dell'attività della colinesterasi nel sangue viene utilizzata per identificare i pazienti in cui i miorilassanti (farmaci che rilassano i muscoli) hanno un effetto a lungo termine, che è importante nella pratica di un anestesista per calcolare il corretto dosaggio dei farmaci ed evitare lo shock colinergico. Inoltre, l'attività enzimatica è determinata per rilevare l'avvelenamento con composti organofosforici (molti pesticidi agricoli, erbicidi) e carbammati, in cui l'attività della colinesterasi è ridotta. Inoltre, in assenza della minaccia di avvelenamento e di un intervento chirurgico pianificato, l'attività della colinesterasi è determinata per valutare lo stato funzionale del fegato..

Le indicazioni per determinare l'attività della colinesterasi sono le seguenti condizioni:

  • Diagnostica e valutazione dell'efficacia della terapia per qualsiasi malattia del fegato;
  • Rilevazione di avvelenamento con composti organofosforici (insetticidi);
  • Determinazione del rischio di complicanze durante le operazioni pianificate con l'uso di miorilassanti.

Normalmente, l'attività della colinesterasi nel sangue negli adulti è di 3700 - 13200 U / L quando si utilizza la butirrilcolina come substrato. Nei bambini dalla nascita a sei mesi, l'attività enzimatica è molto bassa, da 6 mesi a 5 anni - 4900-19800 U / L, da 6 a 12 anni - 4200-16300 U / L e da 12 anni - come negli adulti.

Si osserva un aumento dell'attività della colinesterasi nelle seguenti condizioni e malattie:

  • Iperlipoproteinemia di tipo IV;
  • Nefrosi o sindrome nefrosica;
  • Obesità;
  • Diabete mellito di tipo II;
  • Tumori al seno nelle donne;
  • Ulcera allo stomaco;
  • Asma bronchiale;
  • Enteropatia essudativa;
  • Malattia mentale (psicosi maniaco-depressive, nevrosi depressive);
  • Alcolismo;
  • Le prime settimane di gravidanza.

Una diminuzione dell'attività della colinesterasi si osserva nelle seguenti condizioni e malattie:
  • Varianti geneticamente determinate dell'attività della colinesterasi;
  • Avvelenamento con organofosfati (insetticidi, ecc.);
  • Epatite;
  • Cirrosi epatica;
  • Fegato congestizio con insufficienza cardiaca;
  • Metastasi di tumori maligni al fegato;
  • Amebiasi epatica;
  • Malattie delle vie biliari (colangite, colecistite);
  • Infezioni acute;
  • Embolia polmonare;
  • Malattie dei muscoli scheletrici (dermatomiosite, distrofia);
  • Condizioni dopo intervento chirurgico e plasmaferesi;
  • Malattia renale cronica;
  • Tarda gravidanza;
  • Qualsiasi condizione accompagnata da una diminuzione del livello di albumina nel sangue (ad esempio, sindrome da malassorbimento, digiuno);
  • Dermatite esfoliativa;
  • Mieloma;
  • Reumatismi;
  • Infarto miocardico;
  • Tumori maligni di qualsiasi localizzazione;
  • Assunzione di alcuni farmaci (contraccettivi orali, ormoni steroidei, glucocorticoidi).

Fosfatasi alcalina (ALP)

La fosfatasi alcalina (ALP) è un enzima che scompone gli esteri dell'acido fosforico e partecipa al metabolismo del fosforo-calcio nel tessuto osseo e nel fegato. La quantità maggiore si trova nelle ossa e nel fegato ed entra nel flusso sanguigno da questi tessuti. Di conseguenza, nel sangue, parte della fosfatasi alcalina è di origine ossea e parte di essa è di origine epatica. Normalmente, una piccola fosfatasi alcalina entra nel flusso sanguigno e la sua attività aumenta con la distruzione delle cellule ossee ed epatiche, che è possibile con epatite, colestasi, osteodistrofia, tumori ossei, osteoporosi, ecc. Pertanto, l'enzima è un indicatore dello stato delle ossa e del fegato..

Le indicazioni per determinare l'attività della fosfatasi alcalina nel sangue sono le seguenti condizioni e malattie:

  • Identificazione del danno epatico associato al blocco delle vie biliari (p. Es., Calcoli biliari, tumore, cisti, ascesso);
  • Diagnosi di malattie ossee in cui si verifica distruzione ossea (osteoporosi, osteodistrofia, osteomalacia, tumori e metastasi ossee);
  • Diagnosi della malattia di Paget;
  • Cancro alla testa del pancreas e dei reni;
  • Malattia intestinale;
  • Valutazione dell'efficacia del trattamento del rachitismo con vitamina D..

Normalmente, l'attività della fosfatasi alcalina nel sangue negli uomini e nelle donne adulti è di 30-150 U / l. Nei bambini e negli adolescenti, l'attività dell'enzima è maggiore che negli adulti, a causa di processi metabolici più attivi nelle ossa. La normale attività della fosfatasi alcalina nel sangue nei bambini di età diverse è la seguente:
  • Bambini di età inferiore a 1 anno: ragazzi - 80-480 U / l, ragazze - 124-440 U / l;
  • Bambini 1-3 anni: ragazzi - 104-345 U / l, ragazze - 108-310 U / l;
  • Bambini 3-6 anni: ragazzi - 90-310 U / l, ragazze - 96-295 U / l;
  • Bambini 6-9 anni: ragazzi - 85-315 U / l, ragazze - 70-325 U / l;
  • Bambini 9-12 anni: ragazzi - 40-360 U / l, ragazze - 50-330 U / l;
  • Bambini 12-15 anni: ragazzi - 75-510 U / l, ragazze - 50-260 U / l;
  • Bambini 15-18 anni: ragazzi - 52-165 U / l, ragazze - 45-150 U / l.

Un aumento dell'attività della fosfatasi alcalina nel sangue si osserva nelle seguenti malattie e condizioni:
  • Malattie ossee con aumento della disgregazione ossea (morbo di Paget, morbo di Gaucher, osteoporosi, osteomalacia, cancro e metastasi ossee);
  • Iperparatiroidismo (aumento della concentrazione di ormoni paratiroidei nel sangue);
  • Gozzo tossico diffuso;
  • Leucemia;
  • Rachitismo;
  • Periodo di guarigione della frattura;
  • Malattie del fegato (cirrosi, necrosi, cancro e metastasi epatiche, epatiti infettive, tossiche, da farmaci, sarcoidosi, tubercolosi, infezioni parassitarie);
  • Blocco delle vie biliari (colangite, calcoli dei dotti biliari e della colecisti, tumori delle vie biliari);
  • Carenza di calcio e fosfato nel corpo (ad esempio, a causa del digiuno o di una cattiva alimentazione);
  • Citomegalia nei bambini;
  • Mononucleosi infettiva;
  • Infarto polmonare o renale;
  • Bambini prematuri;
  • Terzo trimestre di gravidanza;
  • Un periodo di rapida crescita nei bambini;
  • Malattie intestinali (colite ulcerosa, enterite, infezioni batteriche, ecc.);
  • Assunzione di farmaci tossici per il fegato (metotrexato, clorpromazina, antibiotici, sulfonamidi, grandi dosi di vitamina C, magnesia).

Una diminuzione dell'attività della fosfatasi alcalina nel sangue si osserva nelle seguenti malattie e condizioni:
  • Ipotiroidismo (carenza di ormoni tiroidei);
  • Scorbuto;
  • Grave anemia;
  • Kwashiorkor;
  • Carenza di calcio, magnesio, fosfati, vitamine C e B12;
  • Vitamina D in eccesso;
  • Osteoporosi;
  • Acondroplasia;
  • Cretinismo;
  • Ipofosfatasia ereditaria;
  • Alcuni farmaci, come azatioprina, clofibrato, danazolo, estrogeni, contraccettivi orali.

Autore: Nasedkina A.K. Specialista di ricerca biomedica.


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